2006, Número 3
<< Anterior Siguiente >>
Rev Inst Nal Enf Resp Mex 2006; 19 (3)
Incremento de la actividad de mieloperoxidasa plasmática en pacientes con asma asociada a diabetes mellitus tipo 2. Indicador de mayor desequilibrio homeostático
Sierra VMP, Mendoza ARS, Fernández VM, San Miguel MGF, Hicks GJJ
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 22
Paginas: 201-205
Archivo PDF: 80.14 Kb.
RESUMEN
Antecedentes: La actividad de mieloperoxidasa (MPO, EC 1.11.1.7) plasmática ha sido relacionada con diferentes enfermedades crónico-degenerativas, que tienen en común cursar con un proceso inflamatorio crónico, como son los casos de asma y diabetes
mellitus. Durante el proceso inflamatorio se generan especies reactivas del oxígeno (ERO) incluyendo al ácido hipocloroso (HClO—) que es el producto de la MPO.
Objetivos: Demostrar que el asma y la diabetes
mellitus, que cursan con estrés oxidante, presentan una respuesta metabólica acumulativa que puede ser evaluada por el incremento de MPO como marcador de daño oxidante.
Métodos: La actividad de la enzima fue determinada en el plasma de un grupo control formado por 36 individuos clínicamente sanos y en tres grupos de pacientes: a) 13 asmáticos, b) 29 diabéticos y c) 6 con coexistencia de ambos padecimientos.
Resultados: En los pacientes con ambos padecimientos, la actividad de MPO se incrementó significativamente (65.1 ± 11.2 U*; p ‹ 0.05). El grupo control presentó una actividad similar (37.6 ± 3.2 U*) a la de los pacientes con asma (35.9 ± 5.2 U*) y a los diabéticos (32.6 ± 3.3 U*).
Conclusiones: Se demuestra que la coexistencia de dos padecimientos crónico-degenerativos incrementa la posibilidad de daño tisular debido a la generación de ERO, que supera a las defensas antioxidantes del organismo, incrementando el estrés oxidante con el consecuente daño tisular y desequilibrio homeostático.
*U = U/mg de proteína.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Wu W, Samoszuk MK, Comhair SA, et al. Eosinophils generate brominating oxidants in allergen-induced asthma. J Clin Invest 2000;105:1455-1463.
Hicks GJJ, Sierra VMP, Olivares-Corichi IM, Torres RJD, Guzmán-Grenfell AM. Estrés oxidante en asma. Rev Inst Nal Enf Resp Mex 2005;18:70-78.
Sierra VMP, Guzmán-Grenfell AM, Olivares-Corichi IM, Torres RJD, Hicks GJJ. Participación de las especies reactivas del oxígeno (ERO) en las enfermedades pulmonares. Rev Inst Nal Enf Resp Mex 2004;17:135-148.
Abul H, Abul A, Khan I, Mathew TC, Ayed A, Al-Athary E. Levels of IL-8 and myeloperoxidase in the lungs of pneumonia patients. Mol Cell Biochem 2001;217:107-112.
Mathy-Hartert M, Damas P, Nys M, et al. Nitrated proteins in bronchoalveolar lavage fluid of patients at risk of ventilator-associated bronchopneumonia. Eur Respir J 2000;16:296-301.
Barnes PJ. Reactive oxygen species and airway inflammation. Free Radic Biol Med 1990;9:235-243.
Nadeem A, Chhabra SK, Masood A, Raj HG. Increased oxidative stress and altered levels of antioxidants in asthma. J Allergy Clin Immunol 2003;111:72-78.
Monteseirin J, Bonilla I, Camacho J, Conde J, Sobrino F. Elevated secretion of myeloperoxidase by neutrophils from asthmatic patients: the effect of immunotherapy. J Allergy Clin Immunol 2001;107: 623-626.
Cantin AM, North SL, Fells GA, Hubbard RC, Crystal RG. Oxidant-mediated epithelial cell injury in idiopathic pulmonary fibrosis. J Clin Invest 1987; 79:1665-1673.
Ricciardolo FL, Caramori G, Ito K, et al. Nitrosative stress in the bronchial mucosa of severe chronic obstructive pulmonary disease. J Allergy Clin Immunol 2005;116:1028-1035.
Keatings VM, Barnes PJ. Granulocyte activation markers in induced sputum: comparison between chronic obstructive pulmonary disease, asthma, and normal subjects. Am J Respir Crit Care Med 1997;155:449-453.
Podrez EA, Abu-Soud HM, Hazen SL. Myeloperoxidase-generated oxidants and atherosclerosis. Free Radic Biol Med 2000;28:1717-1725.
Carr AC, McCall MR, Frei B. Oxidation of LDL by myeloperoxidase and reactive nitrogen species: reaction pathways and antioxidant protection. Arterioscler Thromb Vasc Biol 2000;20:1716-1723.
Hazen SL, Heinecke JW. 3-Chlorotyrosine, a specific marker of myeloperoxidase-catalyzed oxidation, is markedly elevated in low density lipoprotein isolated from human atherosclerotic intima. J Clin Invest 1997;99:2075-2081.
Vita JA, Brennan M-L, Gokce N, et al. Serum myeloperoxidase levels independently predict endothelial dysfunction in humans. Circulation 2004;110:1134-1139.
Baldus S, Heeschen C, Meinertz T, et al; and the CAPTURE Investigators. Myeloperoxidase serum levels predict risk in patients with acute coronary syndromes. Circulation 2003;108:1440-1445.
Andrews PC, Krinsky NI. Quantitative determination of myeloperoxidase using tetramethylbenzidine as substrate. Anal Biochem 1982;127:346-350.
Eiserich JP, Baldus S, Brennan ML, et al. Myeloperoxidase, a leukocyte-derived vascular NO oxidase. Science 2002;296:2391-2394.
Baldus S, Eiserich JP, Mani A, et al. Endothelial transcytosis of myeloperoxidase confers specificity to vascular ECM proteins as targets of tyrosine nitration. J Clin Invest 2001;108:1759-1770.
Carr AC, Myzak MC, Stocker R, McCall MR, Frei B. Myeloperoxidase binds to low-density lipoprotein: potential implications for atherosclerosis. FEBS Lett 2000;487:176-180.
Heinecke JW, Li W, Daehnke HL 3rd, Goldstein JA. Dityrosine, a specific marker of oxidation, is synthesized by the myeloperoxidase-hydrogen peroxide system of human neutrophils and macrophages. J Biol Chem 1993;268:4069-4077.
Fu X, Kassim SY, Parks WC, Heinecke JW. Hypochlorous acid oxygenates the cysteine switch domain of pro-matrilysin (MMP-7). A mechanism for matrix metalloproteinase activation and atherosclerotic plaque rupture by myeloperoxidase. J Biol Chem 2001;276: 41279-41287.