medigraphic.com
ISSN 2007-6053 (Impreso)
Órgano oficial de difusión de los Hospitales Regionales de Alta Especialidad (HRAE)

2015, Número 3

<< Anterior Siguiente >>

Evid Med Invest Salud 2015; 8 (3)


Efecto citotóxico de la proteína VCC de Vibrio cholerae en células HEK-293

Castañón-Sánchez CA, Enríquez-Rincón F, Figueroa-Arredondo P

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 20
Paginas: 111-116
Archivo PDF: 359.34 Kb.


RESUMEN

Vibrio cholerae no-O1 es un amplio grupo de cepas no productoras de toxina colérica (CT-) que aún son capaces de causar diarrea en humanos. En el género Vibrio cholerae, la toxina que resulta un mejor candidato causal de diarrea no colérica es una toxina formadora de poros, la citolisina denominada «V. cholerae cytolysin», por sus siglas en inglés: VCC. Nuestro grupo previamente ha estudiado a la VCC como una toxina inductora de vacuolización en células eucariontes. Para continuar la caracterización del papel de la VCC como factor de virulencia en la patogenia de V. cholerae, consideramos necesario caracterizar la sensibilidad del modelo de las células HEK-293, dado que estas células se usan para expresar proteínas foráneas a partir de genes clonados en plásmidos. Para conseguir esto, las HEK-293 se sometieron al reto con sobrenadantes bacterianos estériles, ricos en VCC (1:20). Este estudio presenta evidencia de que la toxina VCC producida por las cepas de V. cholerae no-O1 de nuestra colección induce efecto citotóxico en HEK-293.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. World Health Organization. Cholera. 2012. Available in: http://www.who.int/mediacentre/facthseets/fs107/en/

  2. Zitzer A, Wassenaar TM, Walev I, Bhakdi S. Potent membrane-permeabilizing cytocidal action of Vibrio cholerae cytolysin on human intestinal cells. Infect Immun. 1997; 65: 1293-1298.

  3. Figueroa-Arredondo P, Heuser JE, Akopyants NS, Morisaki JH, Giono-Cerezo S, Enríquez-Rincón F et al. Cell vacuolation caused by Vibrio cholerae hemolysin. Infect Immun. 2001; 69: 1613-1624.

  4. Olivier V, Queen J, Satchell KJ. Successful small intestine colonization of adult mice by Vibrio cholerae requires ketamine anesthesia and accessory toxins. PLoS One. 2009; 4 (10): e7352.

  5. De S, Olson R. Crystal structure of the Vibrio cholerae cytolysin heptamer reveals common features among disparate pore-forming toxins. Proc Natl Acad Sci. 2011; 108: 7385-7390.

  6. Yamamoto K, Ichinose Y, Shinagawa H, Makino K, Nakata A, Iwanaga M et al. Two step processing for activation of the cytolysin/hemolysin of Vibrio cholerae O1 biotype El Tor: nucleotide sequence of the structural gene (hlyA) and characterization of the processed products. Infect Immun. 1990; 58: 4106-4116.

  7. Dutta S, Mazumdar B, Banerjee KK, Ghosh AN. Three-dimensional structure of different functional forms of the Vibrio cholerae hemolysin oligomer: a cryo-electron microscopic study. J Bacteriol. 2010; 192: 169-178.

  8. Olson R, Gouaux E. Crystal structure of the Vibrio cholerae cytolysin (VCC) pro-toxin and its assembly into a heptameric transmembrane pore. J Mol Biol. 2005; 350: 997-1016.

  9. Paul K, Chattopadhyay K. Single point mutation in Vibrio cholerae cytolysin compromises the membrane pore-formation mechanism of the toxin. FEBS J. 2012; 279: 4039-4051.

  10. Zitzer AO, Nakisbekov NO, Li AV, Semiotrochev VL, Kiseliov YL, Muratkhodjaev JN et al. Entero-cytolysin (EC) from Vibrio cholerae non-O1 (some properties and pore-forming activity). Zentralbl Bakteriol. 1993; 279: 494-504.

  11. De Bernard M, Burroni D, Papini E, Rappuoli R, Telford J, Montecucco C. Identification of the Helicobacter pylori VacA toxin domain active in the cell cytosol. Infect Immun. 1998; 66 (12): 6014-6016.

  12. Mitra R, Figueroa P, Mukhopadhyay AK, Shimada T, Takeda Y, Berg DE et al. Cell vacuolation, a manifestation of the El Tor hemolysin of Vibrio cholerae. Infect Immun. 2000; 68: 1928-1933.

  13. Saka HA, Bidinost C, Sola C, Carranza P, Collino C, Ortiz S et al. Vibrio cholerae cytolysin is essential for high enterotoxicity and apoptosis induction produced by a cholerae toxin gene-negative V. cholera non-O1, non-O139 strain. Microb Phatog. 2008; 44: 118-128.

  14. Moschioni M, Tombola F, de Bernard M, Coelho A, Zitzer A, Zoratti M et al. The Vibrio cholerae haemolysin anion channel is required for cell vacuolation and death. Cel Microbiol. 2002; 4: 397-409.

  15. Rader AE, Murphy JR. Nucleotide sequences and comparation of the hemolysin determinants of Vibrio cholerae El Tor RV79(Hly+) and RV79(Hly-) and classical 569B(Hly-). Infect Immun. 1988; 56: 1414-1419.

  16. Honda T, Finkelstein RA. Purification and characterization of a hemolysin produced by Vibrio cholerae biotype El Tor: another toxic substance produced by cholera vibrios. Infect Immun. 1979; 26: 1020-1027.

  17. Coelho A, Andrade JR, Vicente ACP, DiRita VJ. Cytotoxic cell vacuolation activity from Vibrio cholerae hemolysin. Infect Immun. 2000; 68: 1700-1705.

  18. Saka HA, Gutiérrez MG, Bocco JL, Colombo MI. The autophagic pathway: a cell survival strategy against the bacterial pore-forming toxin Vibrio cholerae cytolysin. Autophagy. 2007; 3 (4): 363-365.

  19. Levan S, De S, Olson R. Vibrio cholerae cytolysin recognizes the heptasaccharide core of complex N-glycans with nanomolar affinity. J Mol Biol, 2013; 424: 944-957.

  20. Vidal EJ, Enríquez-Rincón F, Giono-Cerezo S, Ribas-Aparicio RM, Figueroa-Arredondo P. Culture supernants from V. cholerae O1 El Tor strains isolated from different geographic areas induce cell vacuolation and cytotoxicity. Salud Pública Mex. 2009; 51: 39-47.




2020     |     www.medigraphic.com