medigraphic.com

2002, Número 2

<< Anterior Siguiente >>

Vet Mex 2002; 33 (2)


Estudio comparativo de la concentración del glutatión reducido y actividades de gammaglutamiltransferasa y transferasa de glutatión en hígado y riñón de pollos y ratas

Quezada TT, Jaramillo JF, Valdivia FA, Reyes SJL, Ortiz MR, Rodríguez VML

Idioma: Español/Inglés
Referencias bibliográficas: 43
Paginas: 125-135
Archivo PDF: 137.28 Kb.


RESUMEN

El objetivo de este estudio fue comparar la concentración de proteínas (CP), trifosfato de adenosina (ATP) y el glutatión reducido (GSH), así como las actividades enzimáticas específicas de transferasa de glutatión (AEE-TG) y gammaglutamiltransferasa (AEE-GGT), en homogeneizados de hígado y riñón de pollos y ratas. Debido a que estos procesos se encuentran involucrados en los procesos de destoxificación de las células, se seleccionaron 25 pollos de cuatro semanas de edad y 25 ratas de 35 días de edad, que fueron repartidos al azar en cinco grupos. Después de que se les pesó, se anestesiaron y se les aplicó solución amortiguada; el hígado y los riñones fueron removidos para obtener las muestras de ambos tejidos, los cuales se homogeneizaron en Tris-HCl 200 mM. Se hicieron alícuotas y se almacenaron a –25°C hasta su uso. Se determinó la concentración de proteínas (mg/g de tejido), el ATP (ng/mg de proteína) y el GSH (Mol/mg de tejido). Se midieron las AEE-TG y AEE-GGT. Los datos fueron sometidos a un análisis de varianza (ANOVA) y pruebas de diferencia de medias por medio del método Tukey. La concentración del ATP y el GSH, así como las AEE-GGT y AEE-TG fueron significativas entre las especies y los tejidos (P ‹ 0.01). Las CP entre las especies en ambos tejidos no mostraron diferencias significativas (P › 0.05), mientras que entre los tejidos de las mismas especies sí los hubo (P ‹ 0.01). Los resultados obtenidos en esta comparación de las especies bajo estudio sugieren, en general, diferencias entre ellas, lo que a su vez también indica la posible diversidad en la respuesta de los mecanismos de destoxificación celular en presencia de xenobióticos.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. McCormick ChC. Symposium: liver metabolism in the chicken (Introduction). Poultry Sci 1990;69:1182.

  2. 2. Lin JK, Miller JA, Miller EC. 2,3-dihydro-2(N7-guanyl)-(guanyl-7)-3 hydroxy-aflatoxin B1, a major acid hidrolysis product of aflatoxin B-DNA of ribosomal RNA adducts formed in hepatic microsome-mediated reactions and in the rat liver in vivo. Cancer Lett 1977;24:241-250.

  3. 3. Shoental R. Hepatotoxic activity of retrosine, senkirkine and hydroxysenkirkine in newborn rats, and the role of epoxides in carcinogenesis by pyrrolizidine alkaloids and aflatoxins. Nature 1970;221:401-402.

  4. 4. Essigmann JM, Croy RG, Bennett RA, Wogan GN. Metabolic activation of aflatoxin B1: patterns of DNA adduct formation, removal, and excretion in relation to carcinogenesis. Drug Metab Rev 1982;13:581-602.

  5. 5. Degen GH, Neumann HG. The major metabolite of aflatoxin B1 in the rat is a glutathione conjugate. Chem Biol Interact 1978;22:239-255.

  6. 6. Boyland E, Chasseaud LF. The role of glutathione and glutathione S-transferases in mercapturic acid biosynthesis. Adv Enzymol 1969;32:173-219.

  7. 7. Wirth PJ, Thorgeirsson SS. Glutathione synthesis and degradation in fetal and adult rat liver and Novikoff hepatoma. Cancer Res 1976;38:2861-2865.

  8. 8. Meister A, Anderson ME. Glutathione. Ann Rev Biochem 1983;52:711-760.

  9. 9. Shan X, Aw TY, Jones DP. Glutathione-dependent protection against oxidative injury. Pharmacol Ther 1990;47:61-71.

  10. Meister A. New aspects of glutathione biochemistry and transport: selective alteration of glutathione metabolism. Fed Proc 1984;43:3031-3042.

  11. Anderson ME, Meister A. Transport and direct utilization of gamma-glutamylcyst(e)ine for glutathione synthesis. Proc Natl Acad Sci (USA) 1983;80:707-711.

  12. Bannai S, Tateishi N. Role of membrane transport in metabolism and function of glutathione in mammals. J Memb Biol 1986;89:1-8.

  13. Mgbodile MUK, Holscher M, Neal RA. A possible protective role for reduced glutathione in aflatoxin B1 toxicity: effect of pretreatment of rats with phenobarbital and 3-methylcholanthrene on aflatoxin toxicity. Toxicol Appl Pharmacol 1975;43:128-142.

  14. Beers KW, Nejad H, Bottje WG. Aflatoxin and glutathione in domestic fowl (Gallus domesticus) I. Glutathione elevation and attenuation by high dietary methionine. Comp Biochem Physiol 1992b;101C:239-244.

  15. Enkvetchakul B, Bottje WG, Anthony N, Moore R, Huff W. Compromised antioxidant status associated with ascites in broilers. Poultry Sci 1993;72:2272-2280.

  16. Enkvetchakul B, Anthony NB, Bottje WG. Liver and blood glutathione in male broiler chickens, turkeys, and quail. Poultry Sci 1995;74:885-889.

  17. Veltmann JR Jr, Wyatt RD, Voight MN, Shamsuddin Z. Influence of dietary sulfur amino acid levels on performance, free amino acids and biochemical parameters in plasma and hepatic glutathione of broiler chicks fed aflatoxin. J Poultry Sci 1983;62:1518-1519.

  18. Emerole GO, Neskovic N, Dixon RL. The detoxification of aflatoxin B1, with glutathione in the rat. Xenobiotica 1979;9:737-743.

  19. Mainigi KD, Campbell TC. Effects of low dietary protein and dietary aflatoxin on hepatic glutathione levels in F-344 rats. Toxicol Appl Pharmacol 1981;59:196-203.

  20. Beers KW, Glahn RP, Bottje WG, Huff WE. Aflatoxin and glutathione in domestic fowl (Gallus domesticus) II. Effects on hepatic blood flow. Comp Biochem Physiol 1992a;101C:463-467.

  21. National Research Council. Nutrient requirements of poultry. 8th ed. Washington (DC): National Academy Press, 1984.

  22. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the folin phenol reagent. J Biol Chem 1951;193:265-275.

  23. Peterson GL. A simplification of the protein assay method of Lowry et al., which is more generally applicable. Anal Biochem 1977;83:346-356.

  24. Adams H. Adenosine 5’-triphosphate determination with phosphoglycerate kinase. In: Bergmeyer HU, editor. Methods of enzymatic analysis. New York: Academic Press, 1963:539-543.

  25. Cohn VH, Lyle J. A fluorometric assay for glutathione. Anal Biochem 1966;14:434-440.

  26. Habig WH, Pabst MJ, Jakoby WB. Glutathione S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation. J Biol Chem 1974;249:7130-7139.

  27. Glossman H, Neville DM Jr. g-glutamyltransferase in kidney brush border membranes. Feb Lett 1972;19:340-344.

  28. SAS/STAT. Guide for personal computers. 6th ed. Cary (NC): SAS Institute Inc., 1985.

  29. Quezada TT, Rebollar SE, Cuéllar PL, Martínez AA, Valdivia FA. Secuencia de los efectos de la aflatoxina B1 sobre el riñón e hígado de pollos en desarrollo. Memorias de la XVIII Convención Nacional de la ANECA; 5-9 mayo 1993; Cancún (Q. Roo). México (DF): Asociación Nacional de Especialistas en Ciencias Avícolas, A.C., 1993:226-231.

  30. Orlowski M, Meister A. The g-glutamil cycle; a possible transport system for amino acids. Proc Natl Acad Sci (USA) 1970;67:1248-1255.

  31. Strubelt O, Kremer J, Tilse A, Keogh J, Pentz R, Younes M. Comparative studies on the toxicity of mercury, cadmium, and copper toward the isolated perfused rat liver. J Toxicol Environm Health 1996;47:267-283.

  32. Larsson A, Orrenius S, Holmgren A. Functions of glutathione: biochemical, physiological, toxicological, and clinical aspects. New York: Raven Press, 1983.

  33. Sies HK. Glutathione conjugation: its mechanism and biological significance. London (UK): Academic Press, 1988.

  34. Larsen C, Erlich M, Discoll C, Gross WB. Aflatoxin- antioxidant effects on growth of young chicks. J Poultry Sci 1985;64:2287-2291.

  35. Wang SY, Bottje W, Maynard P, Dibner J, Shermer W. Effect of santoquin and oxided fat on liver and intestinal glutathione in broilers. J Poultry Sci 1997;76:961-967.

  36. Beers K, Nejad H, Bottje W. Indomethacin attenuation of celiac blood flow hyperemia following glutathione depletion. Biochem Pharmacol 1990;40:2331-2335.

  37. Tateishi N, Higashi T, Naruse A, Nakashima K, Shiozaki H, Sakamoto Y. Rat liver glutathione: possible role as a reservoir of cysteine. J Nutr 1977;107:51-60.

  38. Chanda S, Mehendale MH. Role of nutrition in the survival after hepatotoxic injury. Toxicology 1996;111:163-178.

  39. Maynard PM, Graupner GW, Bottje WG. Effect of glutathione depletion on tissue and plasma prostacyclin and thromboxane in rats. Biochem Pharmacol 1992;43:1043-1051.

  40. Meijer C, Mulder NH, Hospers GAP, Uges DRA, Decries EGE. The role of glutathione in resistance to cisplatin in a human small cell lung cancer cell line. Br J Cancer 1990;62:72-77.

  41. Quinn BA, Crane TL, Kocal TE, Best SJ, Cameron RG, Tushmore TH et al. Protective activity of different hepatic cytosolic glutathione-S-transferases against DNA-binding metabolites of aflatoxin B1. Toxicol Appl Pharmacol 1990;105:351-363.

  42. Ramsdell HS, Eaton DL. Mouse liver glutathione-S-transferase isoenzyme activity toward aflatoxin B1-8-9-epoxide and benzo(a)pyrene-7,8-dihydrodiol-9,10-epoxide. Toxicol Appl Pharmacol 1990;105:216-225.

  43. Raney KD, Meyer DJ, Ketterer B, Harris TM, Guengerich FP. Glutathione conjugation of aflatoxin B1 exo and endo-epoxides by rat and human glutathione-S-transferases. Chem Res Toxicol 1992;5:470-478.




2020     |     www.medigraphic.com