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Boletín Médico del Hospital Infantil de México

2013, Número 2

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Bol Med Hosp Infant Mex 2013; 70 (2)


Análisis in silico de proteínas potencialmente involucradas en la biogénesis de fimbrias en Helicobacter pylori

Arteaga-Resendiz NK, Velázquez-Guadarrama N, Rivera-Gutiérrez S, Olivares-Trejo JJ, Méndez-Tenorio A, Valencia-Mayoral P, López-Villegas EO, Rodríguez-Leviz A, Vigueras JC, Arellano-Galindo J, Girón J, Torres-López J

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 34
Paginas: 78-88
Archivo PDF: 413.46 Kb.


RESUMEN

Introducción. La colonización e infección crónica por Helicobacter pylori es el factor de mayor contribución al desarrollo de cáncer gástrico. Se ha descrito un gran repertorio de adhesinas que contribuyen a la adaptación específica de la bacteria al nicho gástrico y, para H. pylori, al igual que en otras bacterias patógenas, la formación de biopelícula es fundamental en la supervivencia a ambientes no favorables. Las fimbrias o pili tipo IV son responsables de la adhesión de diversas bacterias patógenas (Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa y Vibrio cholerae) a distintas superficies. El objetivo de este trabajo fue identificar y analizar genes que pudieran codificar para proteínas involucradas en la biogénesis de fimbrias en H. pylori y caracterizar su expresión durante la formación de biopelícula.
Métodos. Se emplearon herramientas bioinformáticas y moleculares, tales como la base de datos del NCBI para la búsqueda de secuencias de proteínas relacionadas con la biogénesis de fimbrias, así como la herramienta de PSI BLAST. Los alineamientos múltiples se realizaron con el programa T-COFFEE y HMMER. La predicción de las estructuras secundarias se realizó con ANTHEPROT y las estructuras terciarias se predijeron con el programa I-TASSER.
Resultados. Se identificaron dos homólogos, jhp0257 y HP0272, de la proteína PilN de Campylobacter rectus y Xilella fastidiosa, la cual es parte de la maquinaria del ensamble de la fimbria tipo IV. Asimismo, las proteínas jhp0887 y HP0953 presentaron homología a nivel del péptido señal de PilA de P. aeruginosa, y la proteína HP0953 se sobreexpresó durante la formación de la biopelícula.
Conclusiones. H. pylori posee proteínas homólogas a las proteínas de familias fimbriales, específicamente PilN y PilA, que ensamblan fimbria tipo IV en otras bacterias. Esta última tiene un nivel de expresión mayor durante la etapa inicial del proceso de formación de biopelícula.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Takeuchi H, Zhang YN, Israel DA, Peek RM Jr, Kamioka M, Yanai H, et al. Effect of Helicobacter pylori cdrA on interleukin-8 secretions and nuclear factor kappa B activation. World J Gastroenterol 2012;18:425-434.

  2. Olivares D, Gisbert JP. Factores implicados en la patogenia de la infección por Helicobacter pylori. Rev Esp Enferm Dig (Madrid) 2006;98:374-386.

  3. Rivas F, Hernández F. Helicobacter pylori: factores de virulencia, patología y diagnóstico. Rev Biomed (México) 2000;11:187-205.

  4. Correa P, Piazuelo MB. Evolutionary history of the Helicobacter pylori genome: implications for gastric carcinogenesis. Gut Liver 2012;6:1-28.

  5. Sánchez-Zauco NA, Giono-Cerezo S, Maldonado-Bernal C. Receptores tipo Toll, patogénesis y respuesta inmune a Helicobacter pylori. Salud Publica Mex 2010;52:447-454.

  6. Rasmi Y, Seyyed-Mohammadzad MH. Frequency of Helicobacter pylori and cytotoxine associated gene A antibodies in patients with cardiac syndrome X. J Cardiovasc Dis Res 2012;3:19-21.

  7. Dorer MS, Talarico S, Salama NR. Helicobacter pylori´s unconventional role in health and disease. PLoS Pathog 2009;5:e1000544.

  8. Testerman TL, McGee DJ, Mobley HLT. Adherence and colonization. En: Mobley HLT, Mendz GL, Hazell SL, eds. Helicobacter pylori: Physiology and Genetics. Washington: ASM Press; 2001. pp. 381-401.

  9. Cole PS, Harwood J, Lee R, She R, Guiney DG. Characterization of monospecies biofilm formation by Helicobacter pylori. J Bacteriol 2004;186:3124-3132.

  10. Gamboa JL. Infección por Helicobacter pylori y enfermedad ulcerosa péptica. Univ Diag 2003;3:20-24.

  11. Yonezawa H, Osaki T, Kurata S, Fukuda M, Kawakami H, Ochiai K, et al. Outer membrane vesicles of Helicobacter pylori TK1402 are involved in biofilm formation. BMC Microbiol 2009;9:197.

  12. Suescún AV, Cubillos JR, Zambrano MM. Genes involucrados en la biogénesis de fimbrias afectan la formación de biopelículas por parte de Klebsiella pneuomiae. Biomédica 2006;26:528-537.

  13. Salomonsson EN, Forslund AL, Forsberg A. Type IV pili in Francisella—a virulence trait in an intracellular pathogen. Front Microbiol 2011;2:29.

  14. Berry JL, Phelan MM, Collins RF, Adomavicius T, Tønjum T, Frye SA, et al. Structure and assembly of a trans-periplasmic channel for type IV pili in Neisseria meningitidis. PLoS Pathog 2012;8:e1002923.

  15. Karuppiah V, Derrick JP. Structure of the PilM-PilN inner membrane type IV pilus biogenesis complex from Thermus thermophilus. J Biol Chem 2011;286:24434-24442.

  16. National Center for Biotechnology Information (NCBI). Disponible en: http://www.ncbi.nlm.nih.gov

  17. National Center for Biotechnology Information (NCBI). Basic Local Alignment Search Tool (BLAST). Disponible en: http://blast.ncbi.nlm.nih.gov/Blast.cgi?PROGRAM=blastp&BLAST_PROGRAMS=blastp&PAGE_TYPE=BlastSearch&SHOW_DEFAULTS=on&LINK_LOC=blasthome

  18. Finn RD, Clements J, Eddy SR. HMMER web server: interactive sequence similarity searching. Nucleic Acids Res 2011;39(Web Server issue):W29-W37.

  19. Howard Hughes Medical Institute. HMMER. Disponible en: http://hmmer.janelia.org

  20. Notredame C, Higgins DG, Heringa J. T-Coffee: a novel method for fast and accurate multiple sequence alignment. J Mol Biol 2000;302:205-217.

  21. Swiss Institute of Bioinformatics. TCoffee. Disponible en: http://tcoffee.vital-it.ch/cgi-bin/Tcoffee/tcoffee_cgi/index.cgi?stage1=1&daction=TCOFFEE::Regular&referer0=embnet

  22. Deléage G, Clerc FF, Roux B, Gautheron DC. ANTHEPROT: a package for protein sequence analysis using a microcomputer. Comput Appl Biosci 1988;4:351-356.

  23. Deléage G. Institute de Biologie et Chimie des Protéines. ANTHEPROT. Disponible en: http://antheprot-pbil.ibcp.fr

  24. Roy A, Kucukural A, Zhang Y. I-TASSER: a unified platform for automated protein structure and function prediction. Nature Protocols 2010;5:725-738.

  25. Zhang Lab. I-TASSER Online. Protein Structure and Function Predictions. Disponible en: http://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/I-TASSER/

  26. Primer3 (v. 0.4.0) Pick primers from a DNA sequence. Disponible en: http://frodo.wi.mit.edu/; http://primer3.wi.mit.edu/

  27. Olivares A, Trejo JO, Arellano-Galindo J, Zuñiga G, Escalona G, Vigueras JC, et al. pep27 and lytA in vancomycin-tolerant pneumococci. J Microbiol Biotechnol 2011;21:1345-1351.

  28. Wan XF, Xu D. Computational methods for remote homolog identification. Curr Protein Pept Sci 2005;6:527-546.

  29. Castric PA, Deal CD. Differentiation of Pseudomonas aeruginosa pili based on sequence and B-cell epitope analyses. Infect Immun 1994;62:371-376.

  30. Keizer DW, Slupsky CM, Kalisiak M, Campbell AP, Crump MP, Sastry PA, et al. Structure of a pilin monomer from Pseudomonas aeruginosa. J Biol Chem 2001;276:24186-24193.

  31. Giltner CL, van Schaik EJ, Audette GF, Kao D, Hodges RS, Hassett DJ, et al. The Pseudomonas aeruginosa type IV pilin receptor binding domain functions as an adhesion for both biotic and abiotic surfaces. Mol Microbiol 2006;59:1083-1096.

  32. Faleiro-Naves PL. Formación de biopelículas por Escherichia coli y su correlación con factores de virulencia: prevención y actividad de antimicrobianos frente a organismos planctónicos y asociados a biopelículas. Tesis Doctoral. Facultad de Farmacia. Departamento de Microbiología I. Universidad Complutense de Madrid. Madrid; 2009.

  33. De Souza AA, Takita MA, Coletta-Filho HD, Caldana C, Yanai GM, Muto NH, et al. Gene expression profile of the plant pathogen Xylella fastidiosa during biofilm formation in vitro. FEMS Microbiol Lett 2004;237:341-353.

  34. Caserta R, Takita MA, Targon ML, Rosselli-Murai LK, de Souza AP, Peroni L, et al. Expression of Xylella fastidiosa fimbrial and afimbrial proteins during biofilm formation. Appl Environ Microbiol 2010;76:4250-4259.




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