2009, Número 1-2
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Microbiología 2009; 51 (1-2)
Malato deshidrogenasa de Saccharopolyspora erythraea CA340: Purificación y efecto de la fuente de carbono sobre su síntesis
Mendoza P, Servín-González L, Flores ME
Idioma: Ingles.
Referencias bibliográficas: 19
Paginas: 18-22
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RESUMEN
La malato deshidrogenasa (MDH) de un productor de eritromicina, Saccharopolyspora erythraea, fue purificada a homogeneidad y mostró ser un dímero con una masa aparente de 40 kDa para el monómero. La enzima catalizó preferencialmente la reducción de oxaloacetato; los valores de K
m para este compuesto y NADH fueron 0.015 mM y 0.056 mM, respectivamente. Los perfiles de las actividades específicas de MDH de S. erythraea obtenidos en medio mínimo con glucosa, galactosa o lactosa como fuentes de carbono no mostraron cambios ni fueron afectados por la fase de crecimiento. Por otro lado, la adición de fructosa como fuente de carbono resultó en niveles de MDH que fueron dos veces más altos que en las otras fuentes de carbono.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Alvarado, A. & M.E. Flores. Characterization and regulation of NADP-isocitrate dehydrogenase from Saccharopolyspora erythraea CA340. Biotechnol Letts 2003; 25: 1175-1178.
Bermúdez, O., P. Padilla, C. Huitrón & M.E. Flores. Influence of carbon and nitrogen source on synthesis of NADP+-isocitrate dehydrogenase, methylmalonyl-coenzyme A mutase, and methylmalonyl-coenzyme A decarboxylase in Saccharopolyspora eythraea CA340. FEMS Microbiol Letts 1998; 164: 77-82.
Bradford, M.M. A rapid quantitative method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem 1976; 72: 248-254.
Goward, C.R. & D.J. Nicholls. Malate dehydrogenase: A model for structure, evolution, and catalysis. Prot Sci 1994; 3: 1883-1888.
Hederstedt, L. The Krebs Citric Acid Cycle, pp.181-197. In A.L. Sonenshein, J.A. Hoch & R. Losick (Eds). Bacillus subtilis and another gram-positive bacteria, American Society for Microbiology, Washington D.C. 1993.
Labrou, N.E. & Y.D. Clonis. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri: purification and characterization. Arch Biochem Biophys 1997; 337: 103-114.
Langelandsvik, A.S., I.H. Steen, N. Birkeland & T. Lien. Properties and primary structure of a thermostable L-malate dehydrogenase from Archaeglobus fulgidus. Arch Microbiol 1997; 168: 59-67.
Loo, C.Y., K. Mitrakul, I.B. Voss, C.V. Hughes & N. Ganeshkumar. Involvement of an inducible fructose phosphotransferase operon in Streptococcus gordonii biofilm formation. J Bacteriol 2003; 185: 6241-6254.
Maloney, A.P., S.M. Callan, P.G. Murray & M.G. Tuohy. Mitochondrial malate dehydrogenase from the thermophilic, filamentous fungus Talaromyces emersonii. Eur J Biochem 2004; 271: 3115-3126.
Manchenko, G.P. Handbook of detection of enzymes on electrophoretic gels. New York: CRC Press. 1994.
Mikulásová, D., M. Kollárová, M. Miginiac-Maslow, P. Decottignies, J.-P. Jaquot, E. Kutejová, N. Mernik, I. Egyudová, R. Musrati & T. Horecká. Purification and characterization of the malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens. FEMS Microbiol Lett 1998; 159: 299-305.
Molenaar, D., M. E. van der Rest, A. Drysch & R. Yücel. Functions of the membrane-associated and cytoplasmic malate dehydrogenases in the citric acid cycle of Corynebacterium glutamicum. J Bacteriol 2000; 182: 6884-6891.
Nothaft, H., S. Parche, A. Kamionka & F. Titgemeyer. In vivo analysis of HPr reveals a fructose-specific phosphotransferase system that confers high-affinity uptake in Streptomyces coelicolor. J Bacteriol 2003; 185: 929-937.
Park, S. J., P. A. Cotter & R. P. Gunsalus. Regulation of malate dehydrogenase (mdh) gene expression in Escherichia coli in response to oxygen, carbon, and heme availability. J Bacteriol 1995; 177: 6652-6656.
Pfeifer, B. A., S. J. Admiraal, H. Gramajo, D. E. Cane & C. Khosla. Biosynthesis of complex polyketides in a metabolically engineered strain of E. coli. Science 2001; 291: 1790-1792.
Pitson, S. M., G. L. Mendz, S. Srinivasan & S. L. Hazell. The tricarboxylic acid cycle of Helicobacter pylori. Eur J Biochem 1999; 260: 258-267.
Thompson, H., A. Tersteegen, R. K. Thauer & R. Hedderich. Two malate dehydrogenases in Methanobacterium thermoautotrophicum. Arch Microbiol 1998; 170: 38-42.
Vogel, R. F., K. D. Entian & D. Mecke. Cloning and sequence of the mdh structural gene of Escherichia coli coding for malate dehydrogenase. Arch Microbiol 1987; 149: 36-42.
Wynne, S.A., D.J. Nicholls, M.D. Scawen & T. K. Sundaram. Tetrameric malate dehydrogenase from a thermophilic Bacillus: cloning, sequence and overexpression of the gene encoding the enzyme and isolation and characterization of the recombinant enzyme. Biochem J 1996; 317: 235-245.