2022, Número Esp
<< Anterior Siguiente >>
Sal Jal 2022; 9 (Esp)
Actividad de las enzimas de la matriz extracelular 2 y 9 en leche humana, un estudio exploratorio
Villa-Soto A, Sampieri-Ramírez CL, Arrazate-García MC, Sandoval-Lozano VH, Cocotle-Ronzón Y, Soto-Ojeda GA, Zamora-Bello I
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 19
Paginas: 45-51
Archivo PDF: 226.61 Kb.
RESUMEN
Objetivo: comparar mediante zimografía en gelatina la
actividad enzimática de MMP-2 y MMP-9 en muestras
de leche humana provenientes de madres con bebés
menores a seis meses de edad y bebés iguales o mayores
a seis m eses de edad.
Material y métodos: estudio
observacional exploratorio no aleatorizado que incluyó
la firma de un consentimiento informado. Se emplearon
geles de acrilamida copolimerizados con gelatina 1 mg/
mL incubados con CaCl2 para determinar la actividad
enzimática y geles de acrilamida al 8.5% para verificar la
integridad de las muestras. Geles copolimerizados con
gelatina 1 mg/mL incubados con EDTA fueron empleados
como control negativo de la actividad enzimática. Imágenes
fueron tomadas mediante un fotodocumentador. Se
efectúo un análisis visual de la actividad enzimática y se
cuantificó la extensión de la actividad enzimática mediante
el programa ImageJ v1.4r.
Resultados: se detectó actividad
enzimática de MMP-2 (72 KDa) y MMP-9 (225 KDa,
130 KDa y 92 KDa) en las muestras de leche humana.
No existieron diferencias entre la actividad enzimática de
MMP-2 y MMP-9 entre los grupos de madres con bebés
menores a seis meses de edad en comparación con el grupo
de mamás con bebés iguales o mayores a seis meses de
edad.
Conclusiones: la técnica de zimografía en gelatina
es de utilidad para detectar actividad gelatinasa de MMP-2
y MMP-9 en muestras de leche humana. Este estudio es
pionero en demostrar actividad enzimática de MMP-2
y MMP-9 en muestras de leche humana de madres con
bebés iguales o mayores a seis meses de edad.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Brew K, Dinakarpandian D, Nagase H. Tissue inhibitors ofmetalloproteinases: Evolution, structure and function. BiochimBiophys Acta - Protein Struct Mol Enzymol. 2000;1477(1–2):267–83.
Ganea E, Trifan M, Laslo AC, Putina G, Cristescu C. Matrixmetalloproteinases: Useful and deleterious. Biochem Soc Trans.2007;35(4):689–91.
Woessner JF. Matrix metalloproteinases and their inhibitors inconnective tissue remodeling. FASEB J. 1991;5(8):2145–54.
González-Ávila G, González A, Delgado J, Gutiérrez-GonzálesLH. Participación de las metaloproteasas de matriz en laprogresión del cáncer. Rev del Isntituto Nac EnfermedadesRespir. 2010;22(4):328–36.
Lubetzky R, Mandel D, Mimouni FB, Herman L, Reich R, Reif S.MMP-2 and MMP-9 and their tissue inhibitor in preterm humanmilk. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2010;51(2):210–2.
Coronato S, Laguens G, Di Girolamo V. Rol de lasmetaloproteinasas y sus inhibidores en patología tumoral. Med.2012;72(6):495–502.
Leber TM, Balkwill FR. Zymography: A single-step stainingmethod for quantitation of proteolytic activity on substrate gels.Anal Biochem. 1997;249(1):24–8.
Toth M, Fridman R. Gelatin Zymography. Defi nitions.2020;57:163–74.
Mora J, Manzur AJ, Ramírez T, Silva D. Papel de lasMetaloproteasas de la Matriz en la Degradación del Tejido Pulpar.2005;Vol. 1.
Urbina, Alvaro M. COMPARACIÓN DE LA ACTIVIDADGELATINÁSICA A Y B (MMP-2 Y MMP-9) EN EL LÍQUIDOSINOVIAL PROVENIENTE DE LA ARTICULACIÓNMETACARPOFALÁNGICA EQUINA NORMAL YALTERADA”. Bosque. 2005;
Chirico G, Marzollo R, Cortinovis S, Fonte C, Gasparoni A.Antiinfective properties of human milk. J Nutr. 2008;138(9):1801–6.
Castillo Belén JR, Rams Veranes A, Castillo Belén A, RizoRodríguez R, Cádiz Lahens A. Lactancia materna e inmunidad:impacto social. Medisan. 2009;13(1):0–0.
Cheung PY, Sawicki G, Gross S, Van Aerde J, Radomski M.Diff erential expression of matrix metalloproteinases and thetissue inhibitor in human milk. Proc West Pharmacol Soc.2001;44(May 2014):97–8.
Schanler R. Human milk for preterm infants: nutritional andimmune factors - PubMed [Internet]. 1989 [cited 2021 Feb 20].Available from: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2662415/
Metallinou D, Lykeridou K, Karampas G, Liosis GT, SkevakiC, Rizou M, et al. Postpartum human breast milk levels ofneutrophil gelatinase-associated lipocalin (NGAL) and matrixmetalloproteinase-9 (MMP-9)/NGAL complex in normal andpregnancies complicated with insulin-dependent gestationaldiabetes mellitus. A prospective pilot ca. J Obstet Gynaecol(Lahore) [Internet]. 2020;40(4):461–7. Available from: https://doi.org/10.1080/01443615.2019.1628191
Makowski GS, Ramsby ML. Calibrating gelatin zymograms withhuman gelatinase standards. Anal Biochem. 1996;236(2):353–6.
Sandoval V. Actividad de las enzimas de la matriz extracelular2 y 9 en muestras clínicas de orina determinada por zimografíaen pacientes con diabetes mellitus tipo 2 con y sin enfermedadrenal crónica. 2018;1–60. Available from: https://cdigital.uv.mx/bitstream/handle/123456789/46427/QuirozCortesMCarmen.pdf?sequence=2&isAllowed=y
Schulz CG, Sawicki G, Lemke RP, Roeten BM, Schulz R, CheungPY. MMP-2 and MMP-9 and Th eir Tissue Inhibitors in the Plasmaof Preterm and Term Neonates. Pediatr Res. 2004;55(5):794–801.
Dallas DC, Murray NM, Gan J. Proteolytic Systems in Milk:Perspectives on the Evolutionary Function within the MammaryGland and the Infant. J Mammary Gland Biol Neoplasia. 2015;20(3–4):133–47.