2017, Número 4
<< Anterior Siguiente >>
Med Int Mex 2017; 33 (4)
Taupatía en la enfermedad de Alzheimer
de la Fuente-Rocha J
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 37
Paginas: 515-521
Archivo PDF: 205.77 Kb.
RESUMEN
En la fisiopatología de la enfermedad de Alzheimer durante mucho tiempo se ha dado mayor importancia al estudio del beta amiloide. A la luz de los conocimientos actuales también debe considerarse la participación de las vías de cinasas activadas por el receptor de insulina a nivel neuronal y particularmente a nivel del hipocampo.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
García T, Jay D. Fosforilación de tau y enfermedad de Alzheimer. Gac Med Mex 2004;140(3): 329-333. http://www. scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0016- 38132004000300014&lng=es&tlng=es. Recuperado en 13 de mayo de 2016
Gra Menéndez S, Padrón Pérez N, Llibre Rodríguez J. Péptido beta amiloide, proteína Tau y enfermedad de Alzheimer. Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas 2002;21(4):253-261.
Johnson GV, Stoothoff WH. Tau phosphorylation in neuronal cell function and dysfunction. J Cell Science 2004;117(24):5721-5729.
Maccioni R. Nuevas Avenidas hacia el diagnóstico y tratamiento de los desórdenes cognitivos: enfermedad de Alzheimer. Medwave 2008;8(11) http://www.medwave. cl/link.cgi/Medwave/Reuniones/3660?tab=metrica Recuperado el 13 de nov 2016.
Iqbal K, Alonso ADC, Chen S, Chohan MO, El-Akkad E, et al. Tau pathology in Alzheimer disease and other tauopathies. Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular Basis of Disease 2005;1739(2):198-210.
Binder LI, Guillozet-Bongaarts AL, Garcia-Sierra F, et al. Tau, tangles, and Alzheimer’s disease. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Molecular Basis of Disease 2005;1739(2):216-223.
Carvajal-Castrillón J, Andrade Machado R, Aguirre-Acevedo DC, Montoya Arenas DA. Autobiographical memory in patients with temporal lobe epilepsy by hippocampal sclerosis. Acta Neurológica Colombiana 2016;32(2):100-107.
Bríñez-Horta JA, Oyuela-Vargas R. Effects of low doses of alcohol on declarative memory in humans. Universitas Psychologica 2011;10(3):923-935.
Kandel ER. Celular mechanisms of learning and biological basis of individuality. En: Kandel ER, Schwartz JH, Jessel TM, editors. Principles of neural sciences. 1a ed. New York: McGraw-Hill, 2000;1247-79.
Jagua A, Marín RA, Granados LA, Ávila V. Insulina cerebral. Colombia Médica 2008;39(1). http://bibliotecadigital. univalle.edu.co/xmlui/bitstream/handle/10893/4754/ Brain%20insulin.pdf?sequence=1. Recuperado el 2 de Noviembre de 2016
Ortiz Montero P. Estrés agudo en ratas y su efecto en la adquisición, consolidación y extinción de la memoria espacial: papel de la proteína quinasa erk1/2 y de las proteínas fosfatasas pp1 y pp2b en el hipocampo/Acute stress in rats and theireffectonacquisition, consolidation and extinction of spatialmemory: rol of theproteinkinase ERK1/2 and proteinphosphatases PP1 and PP2B in hippocampus (Doctoral dissertation, Universidad Nacional de Colombia). 2011. http://www.bdigital.unal.edu.co/4222/1/598185.2011. pdf Recuperado el 4 de octubr e de 2016
Zhao W, Chen H, Xu H, Moore E, et al. Brain insulin receptors and spatial memory. J Biol Chem 1999;274:34893-902.
Babri S, Badie HG, Kahamenei S, Seyedlar MO. Intrahippocampal insulin improves memory in a passive-avoidance task in male Wistar rats. BrainCogn 2007;64:86-91.
Pons F. E. Acciones de la insulina sobre el sistema nervioso central (SNC). Monografías de la Real Academia Nacional de Farmacia. 2010. file:///C:/Users/javier/Downloads/1051- 4143-1-PB.pdf Recuperado el 2 de no viembre de 2016
Reyes JAO, Plancarte AA. Bases moleculares de las acciones de la insulina. Revista de Educación Bioquímica 2008;27(1):9-18.
Ravichandran KS. Signalingvia Shc family adapter proteins. Oncogene 2001;20:6322-6330. http://www.nature.com/ onc/journal/v20/n44/full/1204776a.html recuperado el 5 de noviembre de 2016
Meloche S, Pouyssegur J. The ERK1/2 mitogen-activatedproteinkinasepathway as a master regulator of the G1-to S-phasetransition. Oncogene 2007;26(22):3227- 3239. http://www.nature.com/onc/journal/v26/n22/ full/1210414a.html
Winslow BT, Onysko MK, Stob CM, Hazlewood KA. Treatment of Alzheimer disease. Am Fam Phys 2011;83:1403-1412.
Flores-Vieyra R, Raya-Pérez JC, Torres-Márquez ME. Proteínas cinasas dependientes de Ca2+: características y activación. Revista de Educación Bioquímica 2005;24(3-4):74-80.
Lee CC, Huang CC, Wu MY, Hsu KS. Insulin stimulates postsynaptic density-95 protein translation via the phosphoinositide 3-kinase-Akt-mammalian target of rapamycin signaling pathway. J Biol Chem 2005;280:18543-550.
Jagua Gualdrón A, Ávila Ávila V. Insulin and Alzheimer disease: type 3 diabetes? Revista de la Facultad de Medicina. 2007; 55(1): 66-70. Colombia http://www.scielo.org.co/ scielo.php?pid=S0120-00112007000100009&script=sci_ arttext&tlng=es Recuperado el 6 de noviembre de 2016
Jiménez C, Hernández C, Pimentel B, Carrera AC. The p85 regulatory subunit controls sequential activation of phosphoinositide 3-kinase by tyrkinases and Ras. J Biol Chem 2002;277(44):41556-41562.
Yu J, Zhang Y, McIlroy J, Rordorf-Nikolic T, et al. Regulation of the p85/p110 phosphatidylinositol 3’-kinase: stabilization and inhibition of the p110α catalytic subunit by the p85 regulatory subunit. Mol Cell Biol 1998;18(3):1379-1387.
Pinzón CE, Serrano ML, Sanabria MC. Papel de la vía fosfatidilinositol 3 kinasa (PI3K/Akt) en humanos. Revista Ciencias de la Salud 2009;7(2):47-66.
Brunet A, Bonni A, Zigmond MJ, et al. Akt promotes cell survival by phosphorylating and inhibiting a Forkhead transcription factor. Cell 1999;96: 857-868.
Medema RH, Kops GJ, Bos JL, Burgering BM. AFX-like Forkhead transcription factors mediate cell-cycle regulation by Ras and PKB through p27kip1. Nature 2000;404:782-787.
Tran H, Brunet A, Grenier JM, Datta SR, et al. DNA repair pathway stimulated by the Forkhead transcription factor FOXO3a through the GADD45 protein. Science 2002;296:530-534.
Osmanović-Barilar J. Inzulins kisustavmozga u eksperimental nomštak orskommodel usporadične Alzheimerovebolesti [Insulinsignaling in thebrain of experimental sporadic Alzheimer disease ratmodel] (Doctoral dissertation, Sveučilište u Zagrebu). 2013. http://medlib.mef. hr/1878/1/Osmanovic-Barilar_J_disertacija_rep_1878.pdf Recuperado el 17 de octuber de 2016
Dou JT, Chen M, Dufour F, Alkon DL, Zhao WQ. Insulin receptor signaling in long-term memory consolidation following spatial learning. Learn Mem 2005;12:646-55.
Brazil DP, Yang ZZ, Hemmings BA. Advances in proteinkinase B signalling: AKT ion on multiple fronts. Trends Biochem Sci 2004;29:233-242.
Burns JM, Donnelly JE, Anderson HS, Mayo MS, Spencer-Gardner L, Thomas G, et al. Peripheral insulin and brain structure in early Alzheimer disease. Neurology 2007;69:1094-104.
Qui WQ, Folstein MF. Insulin, insulin-degrading enzyme and amyloid-peptide in Alzheimer’s disease: review and hypothesis. Neurobiol Aging 2006;27:190-8.
Frölich L, Blum-Degen D, Bernstein HG, Engelsberger S, Hurnrich J, Laufer S, et al. Brain insulin and insulin receptors in aging and sporadic Alzheimer’s disease. J Neural Transm 1998;105:423-38.
Wan Q, Xiong ZG, Man HY, Ackerley CA, et al. Recruitment of functional GABAA receptors to postsynaptic domains by insulin. Nature 1997;338: 686-90.
Liu SJ, Zhang AH, Li HL, Wang Q, et al. Overactivation of glycogen synthase kinase-3 by inhibition of phosphoinositol- 3 kinase and proteinkinase C leads to hyperphosphorylation of tau and impairment of spatial memory. J Neurochem 2003;87:1333-44.
Leroy K, Yilmaz Z, Brion JP. Increased level of active GSK-3beta in Alzheimer’s disease and accumulation in argyrophilic grains and in neurones at different stages of neurofibrillary degeneration. Neuropathol Appl Neurobiol 2007;33(1):43-55. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/ 17239007 Recuperado el 13 de Nov. de 2008
Hong M, Lee VM. Insulin and insulin-likegrowth factor-1 regulate Tau phosphorylation in cultured human neurons. J Biol Chem 1997;272:19547-53.