medigraphic.com
A partir del año 2010, la Revista Oficial del INER cambió a NCT (Neumología y Cirugía de Tórax)

 Ver actualización

2001, Número 2

<< Anterior Siguiente >>

Rev Inst Nal Enf Resp Mex 2001; 14 (2)


Efectos de la desoxirribonucleasa I sobre células del melanoma murino B16-F10

García-Higuera M, Alvarado-Vásquez N, Alcázar-Leyva S, Meneses-Flores M, Cerón-Rodríguez E, Zamudio-Cortés P

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 20
Paginas: 79-84
Archivo PDF: 332.16 Kb.


RESUMEN

Introducción: La importancia de las nucleasas en la regulación del crecimiento celular (a través de la apoptosis) hace relevante investigar su utilidad para controlar el crecimiento tumoral. Objetivo: Valorar el efecto que una desoxirribonucleasa tuvo sobre células del melanoma murino B16-F10. Material y métodos: Las células fueron incubadas a diferentes tiempos y concentraciones de la DNasa, después de lo cual se evaluó su viabilidad, crecimiento y daño al DNA. Resultados: Se encontró que la viabilidad y actividad mitocondrial medida por medio de la técnica de exclusión con azul de tripán o, bien, por el colorante MTT no mostró ningún cambio significativo, sin embargo, la capacidad de crecimiento ce-lular (número total de células) sí se vio modificada de una manera dosis dependiente. Con respecto del daño al DNA, nuestros resultados indican un efecto a las 24 horas de incubación de la nucleasa con las células, bandas de 400 y 200pb se encontraron en el corrimiento electroforético. Conclusión: la DNasa utilizada en este trabajo no tuvo ningún efecto significativo sobre la viabilidad, pero sí en el crecimiento celular, así como sobre la estructura del DNA por un mecanismo aún no determinado.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Peitsch CM, Polzar B, Stephan H, Crompton T, MacDonald RH, Mannherz GH, et al. Characterization of the endogenous Deoxyribonuclease involved in nuclear DNA degradation during apoptosis (programmed cell death). EMBO J 1993; 12:371-377.

  2. Taper SH, Deckers OCh, Deckers-Passau OL. Increase in nuclease activity as a possible means for detecting tumor cell sensitivity to anticancer agents. Cancer 1981;47:523-529.

  3. Polzar B, Zanotti S, Stephan H, Rauch F, Peitsch CM, Irmier M, et al. Distribution of deoxyribonuclease I in rat tissues and its correlation to cellular turnover and apoptosis (programmed cell death). Eur J Cell Biol 1994;64:200-210.

  4. Linardou H, Deonarain PM, Spooner AR, Epenetos AA. Deoxyribonuclease I (DNase I). A novel approach for targeted cancer therapy. Cell Biophysics 1994;24/25:243-248.

  5. Kerr JFR, Harmon BV. Definition and incidence of apoptosis an historical perspective. In: Tomei LD, Cape OF, editors. Apoptosis: the molecular basis of cell death. Número 3, serie: Current communications in cell and molecular biology. Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1991:5-29.

  6. Arends MJ, McGregor AH, Toft NJ, Brown EJH, Wyllie AH. Susceptibility to apoptosis is differentially regulated by c-myc and mutated Ha-ras oncogenes and is associated with endonuclease availability. Br J Cancer 1993;68: 1127-1133.

  7. Puck TT, Krystosek A. Role of the cytoskeleton in genome regulation and cancer. Int Rev Cytol 1992;132:75-108.

  8. Peutscg CM, Mannherz GH, Tschopp J. The apoptosis endonucleases: Cleaning up after cell death? TICB 1994; 4:37-41.

  9. Kerr JFR, Wyllie AH, Curie AR. Apoptosis a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics. Br J Cancer 1972;26:239.

  10. Salganik IR, Martynova PR, Matienko AN, Ronichevskaya MG. Effect of deoxyribonuclease on the course of lymphatic leukaemia in AKR mice. Nature 1967;214:100-102.

  11. Laccetti P, Spalletti-Cernia D, Portella G, De Corato P, D´Alessio G, Vecchio G. Seminal ribonuclease inhibits tumor growth and reduces the metastatic potential of Lewis lung carcinoma. Cancer Res 1994;54: 4253-4256.

  12. Alvarado VN, Alcázar LS, Benítez RMT, Zamudio CP, Rosas MP. Disminución de la viabilidad y capacidad de proliferación en líneas celulares de origen tumoral por efecto de una desoxirribonucleasa. Rev Inst Nal Enf Resp Mex 1996;9:93-97.

  13. Alcázar MH, Alcázar LS, Rivera LR, Benítez RMT. Therapeutic perspectives of nucleases in cancer. Inv Med Int 1995;22:9-13.

  14. Puck TT, Krystosek A. Reverse transformation, genome exposure, and cancer. Adv Cancer Res 1993;62:125-151.

  15. Sugihara S, Yamamoto T, Tsuruta J, Tanaka J, Hiraoka T, Tashiro S, et al. Enzyme induced aggregation and disaggregation of tumor cells via the cell surface glycocalyx in association with deoxyribonucleic acid. Acta Pathol Jpn 1991;41:327-335.

  16. Batelli T, Bonsignori M, Manocchi P, Rossi G. Use of deoxiribonuclease in the therapy of the neoplastic patient. Minerva Med 1977;68:1447-1452.

  17. Taper H, Lans M, Economidou-Karaoglou A, De Gerlache J, Roberfroid M. Variations in serum alkaline DNase activity: a possible clinical test for therapeutic prognosis of human tumors. Anticancer Res 1986; 6: 949-956.

  18. Economidou-Karaoglou A, Lans M, Taper HS, Michaux JL, Roberfroid M. Variations in serum alkaline DNase activity. A new means for therapeutic monitoring of malignant lymphomas. Cancer 1988;61:1838-1843.

  19. Deonarain MP, Epenetos AA. Targeting enzymes for cancer therapy: Old enzymes in new roles. Br J Cancer 1994;70: 786-794.

  20. Sikora K. Genes, dreams, and cancer. BMJ 1994;308:1217-1221.




2020     |     www.medigraphic.com