medigraphic.com
Instituto Nacional de Ciencias Médicas y Nutrición Salvador Zubirán

2014, Número 6

<< Anterior Siguiente >>

Rev Invest Clin 2014; 66 (6)


Determinación in vitro de la actividad antimicrobiana del péptido sintético de cadena corta RP13

Sánchez A, Calderón E, Castañón-Alonso SL, Santos A, Hernández B, Vázquez A

Idioma: Ingles.
Referencias bibliográficas: 37
Paginas: 527-533
Archivo PDF: 159.11 Kb.


RESUMEN

Antecedentes. La proliferación de microorganismos resistentes a los antibióticos, junto con la falta de nuevos fármacos para combatir a estos microorganismos, ha centrado el interés de la comunidad científica en el estudio y desarrollo de productos sintéticos endógenos con actividad bacteriostática o bactericida. En años recientes, algunos péptidos de cadena corta y bajo peso molecular aislados de fuentes naturales como plantas y animales han mostrado tener actividad antimicrobiana. A pesar de tener características estructurales semejantes a las proteínas microbicidas de plaquetas humanas, el péptido sintético RP11, no posee actividad antimicrobiana. Objetivo. Determinación in vitro de la actividad antimicrobiana del péptido sintético RP13. Material y métodos. El péptido RP13 se preparó modificando la secuencia original de aminoácidos presente en el péptido RP11, invirtiendo la posición de los aminoácidos lisina y tirosina, con la finalidad de modificar la conformación estructural del péptido original. Estos aminoácidos están localizados cerca del extremo N-terminal de la cadena peptídica. El péptido RP13 se preparó mediante síntesis en solución, usando técnicas convencionales de acoplamiento de aminoácidos. La actividad antimicrobiana de RP13 se evaluó usando los microorganismos S. aureus, E. faecalis y E. coli por el método de dilución y evaluada por cultivo de placas durante las primeras 2 h después de la inoculación de las bacterias. La actividad antimicrobiana de RP13 se comparó con la del antibiótico de amplio espectro tetraciclina. Resultados. El nuevo péptido RP13, obtenido de la modificación estructural de la secuencia original de aminoácidos del péptido RP11, mostró actividad antimicrobiana. RP13 inhibe el crecimiento de bacterias gram-positivas más eficientemente en comparación con las gram-negativas. Conclusiones. La modificación estructural del péptido RP11 resultó en un nuevo compuesto con actividad antimicrobiana más eficiente Los resultados demuestran que péptidos de origen natural, así como sus análogos sintéticos, representan una posible alternativa en contra de agentes patógenos.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Travis J. Reviving the antibiotics miracle? Science 1994; 264: 360-2.

  2. Neuhauser MM, Weinstein RA, Rydman R. Antibiotic resistance among gram negative bacilli in us intensive care units: implications for fluoroquinoline use. JAMA 2003; 289: 885-8.

  3. Hancock RW. Peptide Antibiotics. Lancet 1997; 349: 418-22.

  4. Boman HG. Peptides antibiotics and their role in innate immunity. Annu Rev Immunol 1995; 13: 61-92.

  5. Hancock RW. Cationic peptides: effectors innate immunity and novel antimicrobials. Lancet 2001; 1: 156-64.

  6. Boman HG. Antibacterial peptides: basic facts and emerging concepts. J Intern Med 2003; 254: 197-215.

  7. Yeaman MR. The role of platelets in antimicrobial host defense. Clin Infect Dis 1997; 25: 951-68.

  8. Dürr M, Peschel A. Chemokines meet defensins: the merging concepts of chemoattractants and antimicrobial peptides in host defense. Infect Immun 2002; 70: 6515-7.

  9. Yeaman MR, Yount NY. Mechanisms of antimicrobial peptide action and resistance. Pharmacol Rev 2003; 55: 27-55.

  10. Brogden KA. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat Rev Microbiol 2005; 3: 238-50.

  11. Tang YQ, Yeaman MR, Selsted ME. Antimicrobial peptides from human platelets. Infect Immun 2002; 70: 6224-533.

  12. Yount N. Platelet microbicidal protein 1: Structural themes of a multifunctional antimicrobial peptide. Antimicrob Agents Chemother 2004; 48: 4395-404.

  13. Raj PA, Dentino AR. Current status of defenses and their role in innate and adaptative immunity. FEMS Microbiol Lett 2002; 206: 9-18.

  14. Jensen H, Mamill P, Hancock RW. Peptide antimicrobial agents. Clin Microbiol Rev 2006; 19: 491-511.

  15. Marshall SH, Arenas G. Antimicrobial peptides: a natural alternative to chemical antibiotics and a potential for applied biotechnology. Electron J Biotechnol 2003; 6: 271-84.

  16. Darveu RP, Blake J, Seachord CL, et al. Peptides related to the carboxyl terminus of human platelet factor IV with antibacterial activity. J Clin Invest 1992; 90: 447-55.

  17. Yeaman MR, Gank KD, Bayer AS, Brass EP. Synthetic peptides that exert antimicrobial activities in whole blood-derived matrices. Antimicrob Agents Chemother 2002; 46: 3883-91.

  18. Yeaman MR, Puentes SM, Norman DC, et aler ASDC, Bayer AS, Brass. Partial characterization and staphylocidal activity of thrombin-induced platelet microbicidal protein. Infect Immun 2002; 60: 1201-09.

  19. Wuts PG, Greene T. Greene’s Protective Groups in Organic Synthesis. 4th ed. New York: Wiley Interscience; 2006, p. 1082.

  20. Sewald N, Jakubke H. Peptides: Chemistry and Biology. 2nd Ed. Weinheim, Germany: Wiley-VCH; 2009, p. 578.

  21. Bodansky M, Bodansky A. The Practice of Peptide Synthesis. 4th Ed. Berlin: Springer-Verlag; 1994, p. 217.

  22. Hancock RW, Lether RI. Cationic peptides: a new source of antibiotics. Trends Biotechnol 1998; 16: 82-8.

  23. Harwig SL, Ganz T, Lehrer RI. Neutrophil defensins: purification, characterization and antimicrobial testing. Methods Enzymol 1994; 236: 160-72.

  24. Koczulla AR, Bals R. Antimicrobial peptides: current status and therapeutic potential. Drugs 2003; 63: 389-406.

  25. Yeaman MR, Ibrahim As, Edwards JE, et al. Thrombin-induced rabbit platelet microbicidal protein is fungicidal in vitro. Antimicrobial Agents Chemother 1993; 37: 546-54.

  26. Giangaspero A, Sandri L, Tossi A. Amphipathic á helical antimicrobial. Eur J Biochem 2001; 268: 5589-600.

  27. Sharma RK, Sundriyal S, Wangoo N, et al. New antimicrobial hexapeptides: synthesis, antimicrobial activities, cytotoxicity and mechanistic studies. Chem Med Chem 2010; 5: 86-95.

  28. Oh JE, Hong SY, Lee KH. Structure-activity relationship study: short antimicrobial peptides. J Pept Res 1999; 53: 41-6.

  29. Schriever C, Fernández C, Rodvold KA, et al. Daptomycin: a novel cyclic lipopeptide antimicrobial. Am J Health Syst Pharm 2005; 62: 1145-54.

  30. Maisetta G, Batoni G, Esin S, et al. In vitro bactericidal activity of human β-defensin 3 against multidrug-resistant nosocomial strains. Antimicrob Agents Chemother 2006; 50: 806-09.

  31. Azuma M, Kojima T, Tokoyama I, et al. A synthetic peptide of human apoprotein E with antibacterial activity. Peptides 2000; 21: 327-30.

  32. Jang WS, Kim KN, Park SY, et al. Biological activities of synthetic analogs of halocidine, an antimicrobial peptide from the tunicate. Antimicrob Agents Chemother 2003; 47: 2481-6.

  33. Krigsveld J, Zaat SA, Meeldijk J, et al. Thrombocidins, microbicidal proteins from blood platelets, are C-terminal deletion products of CXC chemokines. J Biol Chem 2000; 275: 20374- 85.

  34. Xiong YQ, Bayer AS, Yeaman MR. Inhibition of intracellular macromolecular synthesis in Staphylococcus aureus by thrombin-induced platelet microbicidal proteins. J Infect Dis 2002; 185: 346-56.

  35. Janieszewska J, Swieton J, Lipkowski W, et al. Low molecular mass peptide dendrimers that express antimicrobial properties. Bioorg Med Lett 2003; 13: 3711-3.

  36. Zasloff M. Antimicrobial peptides of multicellular organisms. Nature 2002; 415: 389-95.

  37. Ericksen B, Wu Z, Wu Y, et al. Antibacterial activity and specificity of the six human α-defensins. Antimicrob Agents Chemother 2005; 49: 269-75.




2020     |     www.medigraphic.com