medigraphic.com
A partir del año 2010, la Revista Oficial del INER cambió a NCT (Neumología y Cirugía de Tórax)

 Ver actualización

2005, Número 1

<< Anterior Siguiente >>

Rev Inst Nal Enf Resp Mex 2005; 18 (1)


Estrés oxidante en asma

Hicks-Gómez JJ, Sierra-Vargas MP, Olivares-Corichi IM, Torres-Ramos YD, Guzmán-Grenfell AM

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 23
Paginas: 70-78
Archivo PDF: 103.27 Kb.


RESUMEN

El asma es una enfermedad inflamatoria crónica del tracto respiratorio de etiología aún desconocida; sin embargo, nuevas evidencias han involucrado al estrés oxidante, en el que la participación e incremento en la generación de especies reactivas del oxígeno por diferentes sistemas bioquímicos, superan a los mecanismos antioxidantes en el ambiente de las vías respiratorias del asmático, lo cual es acompañado de alteraciones inducidas por radicales libres que involucran daño estructural y modificaciones metabólicas presentes, a nivel sistémico y en el tracto respiratorio.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Dworski R. Oxidant stress in asthma. Thorax 2000; Suppl 2:51-53.

  2. Sierra-Vargas MP, Guzmán-Grenfell AM, Torres-Ramos YD, et al. Implementación y evaluación de un sistema de marcadores bioquímicos en el humano para determinar de manera directa en sangre el daño oxidante ocasionado por exposición a partículas suspendidas PM2.5. Estudio comparativo en pacientes con asma o EPOC. 2005, Protocolo en progreso. INER.

  3. Sierra Vargas MP, Guzmán-Grenfell AM, Olivares-Corichi IM, Torres-Ramos YD, Hicks JJ. Participación de las especies reactivas del oxígeno en las enfermedades pulmonares. Rev Inst Nal Enf Resp Mex 2004;17: 135-148.

  4. Barnes PJ. Patophysiology of asthma. Br J Clin Pharmacol 1996;42:3-10.

  5. Israel E, Cohn J, Dube L, Drazen JM. Effect of treatment with zileuton a 5-lipoxygenase inhibitor, in patients with asthma. A randomized controlled trial: Zileuton Clinical Trial Group. JAMA 1996;275:931-936.

  6. Honda Z, Nakamura M, Miki I, et al. Cloning by functional expression of guinea pig lung platelet activating factor (PAF) receptor. Nature 1991;349:342-346.

  7. Hicks JJ, Medina-Santillán R. Hormonas, mecanismo de acción (transducción membranal). En: Hicks JJ, editor. Bioquímica. México, DF: Mc Graw-Hill, Interamericana; 2002.p.718-742.

  8. Drazen JM, Arm JP, Austen KP. Sorting out the cytokines of asthma (comment). J Exp Med 1996;183:1-5.

  9. Kishimoto T, Taga T, Ankira S. Cytokine signal transduction. Cell 1994;76:253-262.

  10. Barnes PJ, Adcock IM. Transcription factors and asthma. Eur Respir J 1998;12:221-234.

  11. Aruoma OI, Kaur H, Halliwell B. Oxygen free radicals and human diseases. J R Soc Health 1991;111:172-177.

  12. Furtmüler PG, Jantschko W, Zederbauer M, Jakopitsch C, Arnhold J, Obinger C. Kinetics of interconversion of redox intermediates of lactoperoxidase, eosinophyl peroxidase and mieloperoxidase. Jpn J Infect Dis 2000;457:S30-S31.

  13. Gerson C, Sabater J, Scuri M, et al. The lactoperoxidase system functions in bacterial clearance of airways. Am J Respir Cell Mol Biol 2000;22:665-671.

  14. Wagner BA, Reszka KJ, McCormick ML, Britigan BE, Evig CB, Burns CP. Role of thiocyanate, bromide and hypobromous acid in hydrogen peroxide-induced apoptosis. Free Radic Res 2004;38:167-175.

  15. Hawkins CL, Brown BE, Davies MJ. Hypochlorite and hypobromite-mediated radical formation and its role in cell lysis. Arch Biochem Biophys 2001;395:137-145.

  16. Van Dalen CJ, Kettle AJ. Substrates and products of eosinophil peroxidase. Biochem J 2001;358(Pt 1):233-239.

  17. Witko-Sarsat V, Friedlander M, Khoa TN, et al. Advanced oxidation protein products as novel mediators of inflammation and monocyte activation in chronic renal failure. J Immunol 1998;161:2524-2532.

  18. Henderson JP, Byun J, Mueller DM, Heinecke JW. The eosinophil peroxidase-hydrogen peroxide-bromide system of human eosinophils generates 5-bromouracil. A mutagenic thymidine analogue. Biochemistry 2001;40:2052-2059.

  19. Food Standards Agency UK-1997. Total diet study-fluorine, bromine and Iodine (number 05/00). Friday, 01 September, 2000.

  20. Castro L, Rodriguez M, Radi R. Aconitase is inactivated by peroxynitrite, but not its precursor, nitric oxide. J Biol Chem 1994;269:29409-29415.

  21. Ischiropoulos H. Biological tyrosine nitration: a pathophysiological function of nitric oxide and reactive oxygen species. Arch Biochem Byophys 1998;356:1-11.

  22. Brennan ML, Wu W, Fu X, et al. A tale of two controversies: defining both role of peroxidase in nitrotyrosine formation in vivo using eosinophil peroxidase and myeloperoxidase-deficient mice, and the nature of peroxidase-generated reactive nitrogen species. J Biol Chem 2002;277:17415-17427.

  23. Wu W, Chen Y, Hazen SL. Eosinophil peroxidase nitrates protein tyrosyl residues. Implications for oxidative damage by nitrating intermediates in eosinophilic inflammatory disorders. J Biol Chem 1999;274:25933-25944.




2020     |     www.medigraphic.com