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Órgano Oficial del Instituto Nacional de Pediatría

2006, Número 1

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Acta Pediatr Mex 2006; 27 (1)


Expresión diferencial del ARN en la anemia de Fanconi. Una probable característica fenotípica

Gutiérrez-Aguiar L, Reyes-Vivas H, Molina B, Frias S, Hernández-Alcántara G, Ortiz C, Mora de la MI, López-Velázquez G

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 20
Paginas: 24-29
Archivo PDF: 92.10 Kb.


RESUMEN

Objetivo: Analizar la expresión de la triosafosfato isomerasa (TIM) y del ácido ribonucleico ribosomal (ARNr) en ocho grupos de complementación de anemia de Fanconi (AF).
Material y métodos: Se utilizaron líneas celulares linfoblastoides de referencia internacional de pacientes con AF, transformadas con virus Epstein Barr. Los grupos fueron AF-A (HSC72), AF-B (HSC230), AF-C (HSC536), AF-D1 (HSC62N), AF-D2 (PD20), AF-E(VU130), AF-F (VU121) y AF-G (VU143). La transcripción del gen de TIM se analizó por RT-PCR. La expresión del ARNr se analizó por electroforesis a partir del ARN total, purificado con trizol, de cultivos celulares de cada grupo.
Resultados: El gen de la TIM se expresó de manera constitutiva en los ocho grupos analizados. Los ARN de alto peso molecular se expresaron de forma diferente en los grupos de complementación AF-E y AF-F. Se observó la presencia de un ARN que podría corresponder al precursor de ARNr 47S. Además, en el grupo AF-F, hubo disminución de las especies correspondientes a 28S y 18S.
Conclusiones: La TIM forma parte de la glucólisis, una vía metabólica esencial, y nuestros resultados muestran que la transcripción de su gen no se afecta por la anemia de Fanconi. En contraste, la expresión de los ARNs de alto peso molecular sugiere que podrían existir alteraciones en la maduración del ARNr en algunos grupos de AF. Tal defecto en la maduración de una molécula esencial como el ARNr podría causar complicaciones graves en la evolución de la enfermedad. Estudios adicionales permitirán determinar si este comportamiento es característico de los grupos de complementación AF-E y AF-F.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Joenje H, Patel KJ. The emerging genetic and molecular basis of Fanconi anaemia. Nat Rev Genet 2001;2:446–59.

  2. Alter BP. Fanconi´s anaemia and malignancies. Am J Hematol 1996;53:99-110.

  3. Auerbach AD. Fanconi anaemia diagnosis and the diepoxibutane (DEB) test. Exp Hematol 1993;21:731-3

  4. Sala-Trepat M, Rouillard D, Escarceller M, Laquerbe A, Moustacchi E, Papadopoulo D. Arrest of S-phase progression is impaired in Fanconi anaemia cells. Exp Cell Res 2000;260:208–15.

  5. Joenje H, Oostra AB, Wijker M, di Summa FM, van Berkel CG, Rooimans MA, et al. Evidence for at least eight Fanconi anaemia genes. Am J Hum Genet 1997;61:940-44.

  6. Meetei AR, de Winter JP, Medhurst AL, Wallisch M, Waisfisz Q, van de Vrugt HJ, Oostra AB, et al. A novel ubiquitin ligase is deficient in Fanconi anaemia. Nat Genet 2003;35:113-14.

  7. Timmers C, Taniguchi T, Hejna J, Reifsteck C, Lucas L, Bruun D, et al. Positional cloning of a novel Fanconi anaemia gene, FANCD2. Mol Cell 2001;7:241-48.

  8. Strathdee CA, Gavish H, Shannon WR, Buchwald M. Cloning of cDNAs for Fanconi’s anaemia by functional complementation. Nature 1992;356:763-67.

  9. The Fanconi Anaemia/Breast Cancer Consortium. Positional cloning of the Fanconi Anaemia Group A gene. Nat Genet 1996;14:324-328.

  10. de Winter JP, Waisfisz Q, Rooimans MA, van Berkel CG, Bosnoyan-Collins L, Alon N, et al. The Fanconi Anaemia group G gene is identical with human XRCC9. Nat Genet 1998;20:281-283.

  11. de Winter JP, Leveille F, van Berkel CG, Rooimans MA, van Der Weel L, Steltenpool J, et al. Isolation of a cDNA representing the Fanconi Anaemia Complementation Group E gene. Am J Hum Genet 2000;67:1306-8.

  12. de Winter JP, Rooimans MA, van Der Weel L, van Berkel CG, Alon N, Bosnoyan-Collins L, et al. The Fanconi Anaemia Complementation Gene FANCF encodes a novel protein with homology to ROM. Nat Genet 2000;24:15-16.

  13. Koc A, Pronk JC, Alikasifoglu M, Joenje H, Altay C. Variable pathogenicity of exon 43del (FAA) in four Fanconi anaemia patients within a consanguineous family. Br J Haematol 1999;1:127-30.

  14. Faivre L, Guardiola P, Lewis C, Dokal I, Ebell W, Zatterale A, et al. Association of complementation group and mutation type with clinical outcome in Fanconi anaemia. Blood 2000;96:4064–70.

  15. Noltmann EA. Aldose ketose isomerases. Enzymes 1972;1:271-353.

  16. Brown J, Daar I, Krug J, Maquat L. Characterization of the functional gene and several processed pseudogenes in the human triosephosphate isomerase gene family. Mol Cell Biol 1985;5:1694-706.

  17. Martinov MV, Plotnikov AG, Vitvitsky VM, Ataullakhanov FI. Deficiencies of glycolytic enzymes as a possible cause of haemolytic anaemia. Biochim Biophys Acta 2000;1474: 75-87.

  18. Enright CA, Sollner-Webb B. Ribosomal RNA processing in vertebrates. In: Higgins SJ and Hames BD. (eds.) RNA processing. A practical approach. Vol II. Oxford University Press, USA 1994;pp135-71.

  19. Dunbar DA, Baserga SJ. The U14 snoRNA is required for 2’-O-methylation of the pre-18S rRNA in Xenopus oocytes. RNA. 1998;4:195-204.

  20. Tollervey D, Lehtonen H, Jansen R, Kern H, Hurt EC. Temperature-sensitive mutations demonstrate roles for yeast fibrillarin in pre-rRNA processing, pre-rRNA methylation, and ribosome




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