2007, Número SA
Bioquimia 2007; 32 (SA)
Diseño y elaboración de mutantes truncadas del autoantígeno hSRP72, presente en dermatomiositis para identificar sus sitios de fosforilación
Arana-Argáez VE, Martín-Márquez BT, Maldonado-González M, Martínez-García EA, Delgado-Rizo V, Muñoz VJF, Vázquez-Del Mercado M
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 3
Paginas: 78
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FRAGMENTO
Introducción: La dermatomiositis (DM) es una enfermedad reumática autoinmune caracterizada por grave afección al tejido muscular y cutáneo, principalmente en la región de la cintura escapular y pélvica, provocando una enfermedad altamente incapacitante y casos severos presentan importante afección a órganos internos tales como corazón y pulmones. En la búsqueda de proteínas fosforiladas reconocidas por el sistema inmune como autoantígenos, se identificó en suero derivado de pacientes con DM, la inmunoprecipitación del complejo SRP (del inglés Signal Recognition Particle ó Partícula de Reconocimiento de Señal), en especial la subunidad de 72 kDa humana (hSRP72), la cual es fosforilada selectivamente en sus residuos de serina. Esta subunidad tiene un importante papel en la translocación de proteínas de secreción a través de retículo endoplásmico. Sin embargo se desconoce: 1) Si la fosforilación de esta proteína actúa como mecanismo de inducción de autoantigenicidad en DM, 2) La región especifica donde la fosforilación ocurre y 3) La cinasa responsable de catalizar este evento postraduccional, resultando la pérdida de la tolerancia hacia esta proteína.REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)