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ISSN 1561-3011 (Digital)

2020, Número 4

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Rev Cubana Invest Bioméd 2020; 39 (4)


Caracterización, clasificación y usos de las enzimas lipasas en la producción industrial

Salazar CLA, Hinojoza GMM, Acosta GMP, Escobar TAF, Scrich VAJ

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 42
Paginas: 1-16
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RESUMEN

Introducción: La bioquímica, como ciencia particular dentro de las ciencias médicas, ha tenido un gran desarrollo. Las enzimas lipasas se obtienen de organismos vivos que abundan en la naturaleza y han sido utilizadas en la producción de alimentos, jabones, detergentes, aceites y otros productos industriales. Actualmente se han logrado nuevas clasificaciones de estas, subdivididas en grupos y subgrupos. Se aprecia además interés de utilizarlas en la producción de biodiesel y en la biotecnología y genética médica.
Objetivo: Recopilar las principales consideraciones teóricas actualizadas acerca la caracterización, clasificación y usos de las enzimas lipasas.
Método: La búsqueda y análisis de la información se realizó desde el primero de septiembre al 23 de diciembre de 2019, con un total de 50 artículos publicados en las bases de datos PubMed, Hinari, SciELO y Medline, mediante el gestor de búsqueda y administrador de referencias EndNote. se utilizaron 42 citas seleccionadas para realizar la revisión, de ellas 38 de los últimos cinco años.
Conclusiones: Las enzimas lipasas son proteínas que catalizan procesos biológicos. son activas en un amplio rango de sustrato, realizan reacciones de síntesis, hidrólisis o de intercambio de grupos. Poseen diversas actividades catalíticas, son menos costosas y menos contaminantes, se obtienen en gran cantidad, se producen de forma regular. Son estables y su proceso de producción es más factible y seguro. Se caracterizan por su capacidad de catalizar reacciones de acidólisis, alcohólisis, aminólisis, esterificación, interesterificación y transesterificación, entre otras características.


REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Fjerbaek L, Christensen KV, Norddahl B. A review of the current state of biodiesel production using enzyme tictransesterification. J Bio and Bioeng. 2009 acceso: 23/01/2020; 102(5):298-315. Disponible en: Disponible en: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19215031

  2. ASTM International. Standard Specification for Biodiesel Fuel Blend Stock (B100) for Middle Distillate Fuels. West Conshohocken. 2020 acceso: 23/01/2020; 32(12):14-31. Disponible en: Disponible en: https://www.astm.org/Standards/D6751.htm

  3. Meher L, Vidyasagar D, Naik S. Technical aspects of biodiesel production by transesterification. Renew and Sust Ener Reviews. 2016;10(42):248-68.

  4. Lukovi N, Kneževi Z, Bezbradica D. Biodiesel Fuel Production by Enzymatic Transesterification of Oils: Recent Trends, Challenges and Future, Perspectives and Alternative. Fuel. 2015;36(4):10-23.

  5. Bonet K. Producción enzimática de biodiesel a partir de aceites de desecho: una nueva alternativa Tesis. Barcelona: Departamento de Ingeniería Química, Biológica y Ambiental, UAB Barcelona; 2016. [acceso: 23/01/2020]. Disponible en: Disponible en: https://www.uab.cat/web/detalle-noticia/produccion-enzimatica-de-biodiesel-a-partir-de-aceites-de-desecho-una-nueva-alternativa-1345680342040.html?noticiaid=1345697388111

  6. Mclean DD, Kates M. Biodiesel production from waste cooking oil: Process design and technological assessment. Rev. Bioresource Technology. 2018;89(62):1-16.

  7. Malcata FX. Microalgae and biofuels: a promising partnership? Rev. Trends in Biotechnology. 2019;29(11):542-654.

  8. Balat M, Balat H. A critical review of biodiesel as a vehicular fuel. J Ener Conver and Manag. 2018;49(10):27-41.

  9. Lukovi N, Kneževi Z, Bezbradica D. Lipase production by Yarrowia lipolytica using olive oil processing wastes as substrates. J. Serb. Chem. Soc. 2013;78(6):781-94.

  10. Ma F, Hanna MA. Biodiesel production: a review 1. J Bio Tech. 2019;70(15):15-40.

  11. Rodríguez Sauceda EN. Uso de agentes antimicrobianos naturales en la conservación de frutas y hortalizas. Rev Soc Cult y Des Sust. Ra Ximhai. 2016;7(1):153-70.

  12. Aravindan R. Lipase applications in food industry. Indian Journal of Biotechnology. 2017[acceso: 22/10/2020];6(4):141-58.

  13. Villeneuve P. Lipases in lipophilization reactions. Rev. Biotech. Adv. 2017 acceso: 23/10/2020; 25(38):100-36. Disponible en: Disponible en: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17681737/

  14. Beuchat LR. Control of foodborne pathogens and spoilage microorganisms by naturally occurring antimicrobials. En: Wilson CL, Droby S. Editors. Microbial Food Contamination. United States of America: CRC Press; 2001

  15. Bornscheuer UT, Kazlauskas RJ. Hydrolase in organic synthesis: Regioselective biotransformations. Rev. Wiey-VCH, Weinheim. 2002 acceso: 23/01/2020;34(2). Disponible en: Disponible en: https://experts.umn.edu/en/publications/hydrolases-in-organic-synthesis-regio-and-stereoselective-biotran

  16. Akoh C, Lee C, Liaw C, Huang H, Shaw F. GDSL family of serine esterase/lipase. Rev. Program Lipids. 2014;43(13):534-52.

  17. Burt SA, Reinders RD. Antibacterial activity of selected plantes sential oils against Escherichia coli O157:H7. Rev. Lett Applied Microbiology. 2003;36(39):157-62.

  18. Adamczak M, Bornscheuer UT, Bednarski W. The application of biotechnological methods for the synthesis of biodiesel. European Journal of Lipid Science and Technology. 2015;68(41):1-6.

  19. Norsker NH, Barbosa MH, Vermuë Wijffels RH. Microalgal production a close looks at the economics. Rev. Biotechnology Advances. 2015;29(1):24-7.

  20. United States of America Enviromental Protection Agency. Environmental Laws Applicable to Construction and Operation of Biodiesel Production Facilities. 2018;(2):342-4.

  21. Calvo Garrido L, Ladero M. Obtención del biodiesel por vía enzimática a partir de un aceite modelo de microalgas en medios no convencionales. J Arch of Bioch and Bioph. 2017;42(8):72-3.

  22. Olempska-Beer Z, Merker R, Ditto M, Dinovi M. Food processing enzymes from recombinant microorganisms. 2016;45(12):144-58.

  23. Hoon KC, Lee JH, Kim SW, Kang JW. Lipase-catalysed esterification of(S)-Naproxen ethyl ester in supercritical carbon dioxide. J Micro Biotech. 2019;19(8):16-52.

  24. Ro HS, Hong HP, Kho BH, Kim S, Chung BH. Genome wide cloning and characterization of microbial esterases. J. FEMS. Microbiol. Lett. 2014;233(97):35-55.

  25. Du W, Li W, Sun T, Chen X, Liu D. Perspectives for biotechnological production of biodiesel and impacts. J Applied Microbiology Biotechnology. 2018;79(1):331-57.

  26. Arpigny L, Jaeger E. Bacterial lipolytic enzymes: classification and properties. J Biochemist. 1999;343(45):177-83.

  27. Jaeger KE, Reetz MT. Microbial lipases form versatile tools for biotechnology. J Trends. Biotechnology. 2012;16(31):396-403.

  28. Fojan P, Johnson PH, Petersen TN, Petersen SB. What distinguishes an esterase from a lipase: A novel structural approach. J Biochimie. 2017;82(61):33-41.

  29. Park Y, Choi SY, Lee HB. A carboxylesterase from the thermoacidophilic archaeon Sulfolobus solfataricus P1; purification, characterization, and expression. Rev Appl Environ. Microbiology. 2016;43(17):56-89.

  30. Verger Adamczak M, Bornscheuer UT, Bednarski W. Production, purification, characterization, and applications of lipases. Rev. Biotech. 2015;19(91):627-62.

  31. Chahinian H, Ali Y, Abousalham A, Petry S, Mandrich L, Manco G, Canaan S, Sarda L. Substrate specificity and kinetic properties of enzyme belonging to the hormone sensitive lipase family: Comparison with nonlipolytic and lipolytic carboxylesterases. J Biochim Biophys. Acta. 2015;17(38):29-36.

  32. Montoro García S, Martínez-Martínez I, Navarro Fernández J, Takami H, García-Carmona F, Sánchez-Ferrer A. Characterization of a novel thermostable carboxylesterase from Geobacillus kaustophilus HTA426 shows the existence of a new carboxylesterase family. J Bacteriology. 2019;191(30):76-85.

  33. Navarro González I, Periago MJ. Enzimas lipolíticas bacterianas: propiedades, clasificación, estructura, aplicaciones tecnológicas y aspectos legales. Rev. Anales Vet. 2012;28:34-37. DOI: 10.6018/j/188711

  34. Cruz H, Pérez C, Wellington E, Castro C, Servin-González L. Sequence of the Streptomyces albus G lipase-encoding gene reveals the presence of a prokaryotic lipase family. J Gen. 1994;4(41):421-51.

  35. Rao L, Xue Y, Zhou C, Tao S, Li G, Lu J.R, Ma Y. A themostable esterase from Thermoanaerobacter ten- gcongensis opening up a new family of bacterial lipolytic. J Arch of Biochemist and Biophysics. 2017;18(14): 95-102.

  36. Kim EY, Oh KH, Lee MH, Kang CH, Oh TK, Yoon JH. Novel cold adapted alkaline lipase from an intertidal flat metagenome and proposal for a new family of bacterial lipases. J Appl Environ Microbiol. 2019;75(59):257-60.

  37. Prim N, Bofil C, Pastor FIJ, Díaz P. Esterase EstA6 from Pseudomonas sp.CR-611 is a novel member in the utmost conserved cluster of family VI bacterial lipolytic enzymes. J Biochimie. 2019;8(4):857-67.

  38. Handrick R, Reinhardt S, Focarete ML, Scandola M, Adamus G, Kowalczuk M, Jendrossek D. A new type of thermoalkalophilic hydrolase of Paucimonas lemoignei with high specificity for amorphous polyesters of short chain-length hydroxyalkanoic acid. J Biol. Chem. 2001;76(36):215-24.

  39. Levisson M, Oost JV, Kengen SW. Characterization and structural modeling of a new type of thermostable esterase from Thermotoga maritime. J FEBS. 2017;7(47):32-42.

  40. Lee MH, Lee CH, Oh TK, Song JK, Yoon JH. Isolation and characterization of a novel lipase from a metagenomic library of tidal flat sediments: evidence for a new family of bacterial lipases. J Appl. Environ. Microbio. 2016;22(37):406-9.

  41. Liu P, Wang YF, Ewis E, Abdelal A, Lu CD, Harrison R, Weber I. Covalente reaction intermediate revealed in crystal structure of the Geobacillus stearothermophilus carboxylesterase Est30. J Mol Bio. 2014;42(29):551-61.

  42. Stock J, Goloshchapov A, Song C, Wheelock C, Derbel M, Morisseau C, Hammock B. Investigation of the role of a second conserved serine in carboxylesterases via site-directed mutagenesis. Rev. Archives of Biochemist and Biophysics. 2014;30(251):247-55.




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