2020, Número S3
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Rev Mex Med Forense 2020; 5 (S3)
Análisis taxonómico mediante química computacional de betalactamasas
Tejeda-Rosales E, Sánchez-Tejeda G, Sánchez-Tejeda JF, Sánchez-Ruiz JF, González-Ochoa G
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 12
Paginas: 9-12
Archivo PDF: 204.63 Kb.
RESUMEN
Introducción. Hoy en día resulta importante clasificar los mecanismos por los cuales se da la resistencia bacteriana, ya que esta representa un problema grave en cuestión de salud pública.
Objetivo. Realizar mediante Química Computacional un análisis filogenético de Betalactamasas bacterianas para elaborar una clasificación basada en su secuencia molecular, a diferencia de las previas clasificaciones.
Material y métodos. Se construyó un árbol filogenético de betalactamasas bacterianas con importancia clínica empleando secuencia molecular. Se hizo un cladograma para analizar las características de las familias y subfamilias.
Resultados. El análisis del cladograma muestra la existencia de tres grandes familias de betalactamasas, a las que se denominaron 1, 2 y 3. El primer clado o familia 1, tiene a su vez 2 subfamilias, mientras que la familia 3 presenta 4 subfamilias.
Conclusiones. Este trabajo representa un primer avance para clasificar las betalactamasas mediante secuencia molecular.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Attwood TK, Parry-Smith DJ. Introducción a la bioinformática. 1a Ed. Prentice Hall, España 2002.
Brooks FG, Carrol KC, Butel JS, Morse SA. Microbiologá Médica de Jawetz, Melnick e Adelberg. 24a Ed. McGraw Hill. México. 2007.
Clustal omega. European Bioinformatics Institute. Genome Campus, Hinxton, Cambridgeshire, UK. http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalo/
Delgado AC, Minguillón CL, Joglar TJ. Introducción a la química terapéutica. 2ª Ed. Díaz de Santos España. 2004.
Fisher J F, Meroueh S O, Mobashery S. Bacterial resistance to beta-lactam antibiotics: compelling opportunism, compelling opportunity. Chem. Rev. 105: 395-424. 2005.
Galbis PJ. Panorama actual de la química farmacéutica. 2ª Ed. Universidad de Sevilla España. 2004.
Macheboeuf P, Contreras-Martel C, Job V, Dideberg O, Dessen A. Penicillin binding proteins: key players in bacterial cell cycle and drug resistance processes. FEMS Microbiol. Rev. 30:673-691. 2006
Patrick R. Murray PR, Rosenthal KS, Pfalle MA. Microbiología Médica. 7ª Ed. Elsevier España. 2013.
Protein Data Bank. An Information Portal to Biological Macromolecular Structures. http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do
Thompson M. ArgusLab, a molecular modeling.
Wilke M S, Lovering L A, Strynadka CJ. β-Lactam antibiotic resistance: a current structural perspective. Current Opinion in Microbiology, 8:525–533, 2005.
Yamada M, Watanabe T, Takeuchi Y. Crystal Structure of Cefditoren Complexed with Streptococcus pneumoniae Penicillin-Binding Protein 2X: Structural Basis for its High Antimicrobial Activity. Antimicrob.Agents Chemother. 51: 3902-3907, 2007.