2014, Número 3
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Biotecnol Apl 2014; 31 (3)
Inhibición de patrones moleculares asociados confiere una alta protección frente a hongos y oomicetos en las plantas
Hernandez-Estévez I, Portieles-Alvarez R, Silva Y, Pujol-Ferrer M, Oliva-Borbón O, Borrás-Hidalgo O
Idioma: Ingles.
Referencias bibliográficas: 18
Paginas: 254-257
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RESUMEN
Las enfermedades provocadas por hongos y oomicetos en cultivos son las mayores limitantes en la producción agrícola a escala mundial. Buscar alternativas biotecnológicas para el control de estas enfermedades es el mayor reto de los investigadores de este tema. Las plantas están expuestas a estrés biótico, y resisten a la infección de agentes patógenos por medio de la activación del sistema de inmunidad innato. Esta activación depende de la rápida detección o inhibición de patrones moleculares conservados en muchos agentes patógenos. Los patrones moleculares asociados con agentes patógenos, como las proteasas y las poligalacturonasas, son mecanismos de patogenicidad utilizados por los agentes patógenos en el inicio de la infección, para vencer las defensas de la planta. Este artículo describe el uso de inhibidores de proteasas y poligalacturonasas de agentes patógenos para la resistencia de un amplio espectro de enfermedades provocadas por hongos y oomicetos en plantas. La expresión de un inhibidor de poligalacturonasas en plantas de tabaco permitió obtener, por primera vez, niveles elevados de resistencia a agentes patógenos en condiciones de campo. Además se identificó, caracterizó y analizó la función de un nuevo inhibidor de proteasa de agentes patógenos. Este inhibidor confirió altos niveles de resistencia a oomicetos patógenos de plantas. El trabajo mereció el Premio Anual de la Academia de Ciencias de Cuba, 2013.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Jones JD, Dangl JL. The plant immune system. Nature. 2006;444(7117):323-9.
De Lorenzo G, D'Ovidio R, Cervone F. The role of polygalacturonase-inhibiting proteins (PGIPs) in defense against pathogenic fungi. Annu Rev Phytopathol. 2001;39:313-35.
Casasoli M, Federici L, Spinelli F, Di Matteo A, Vella N, Scaloni F, et al. Integration of evolutionary and desolvation energy analysis identifies functional sites in a plant immunity protein. Proc Natl Acad Sci USA. 2009;106(18):7666-71.
Brutus A, Sicilia F, Macone A, Cervone F, De Lorenzo G. A domain swap approach reveals a role of the plant wall-associated kinase 1 (WAK1) as a receptor of oligogalacturonides. Proc Natl Acad Sci USA. 2010;107(20):9452-7.
Powell AL, van Kan J, ten Have A, Visser J, Greve LC, Bennett AB, et al. Transgenic expression of pear PGIP in tomato limits fungal colonization. Mol Plant-Microbe Interact. 2000;13(9):942-50.
Ferrari S, Vairo D, Ausubel FM, Cervone F, De Lorenzo G. Tandemly duplicated Arabidopsis genes that encode polygalacturonase- inhibiting proteins are regulated coordinately by different signal transduction pathways in response to fungal infection. Plant Cell. 2003;15(1):93-106.
Aguero CB, Uratsu SL, Greve C, Powell AL, Labavitch JM, Meredith CP, et al. Evaluation of tolerance to Pierce's disease and Botrytis in transgenic plants of Vitis vinifera L. expressing the pear PGIP gene. Mol Plant Pathol. 2005;6(1):43-51.
Manfredini C, Sicilia F, Ferrari S, Pontiggia D, Salvi G, Caprari C, et al. Polygalacturonaseinhibiting protein 2 of Phaseolus vulgaris inhibits BcPG1, a polygalacturonase of Botrytis cinerea important for pathogenicity, and protects transgenic plants from infection. Physiol Mol Plant Pathol. 2005;67(2):108-15.
Janni M, Sella L, Favaron F, Blechl AE, De Lorenzo G, D'Ovidio R. The expression of a bean PGIP in transgenic wheat confers increased resistance to the fungal pathogen Bipolaris sorokiniana. Mol Plant Microbe Interact. 2008;21(2):171-7.
Ferrari S, Sella L, Janni M, De Lorenzo G, Favaron F, D'Ovidio R. Transgenic expression of polygalacturonase-inhibiting proteins in Arabidopsis and wheat increases resistance to the flower pathogen Fusarium graminearum. Plant Biol. 2012;14 Suppl 1:31-8.
Haq SK, Atif SM, Khan RH. Protein proteinase inhibitor genes in combat against insects, pests, and pathogens: natural and engineered phytoprotection. Arch Biochem Biophys. 2004;431(1):145-59.
Kim JY, Park SC, Hwang I, Cheong H, Nah JW, Hahm KS, et al. Protease inhibitors from plants with antimicrobial activity. Int J Mol Sci. 2009;10(6):2860-72.
Lorito M, Broadway RM, Hayes CK, Woo SL, Noviello C, Williams DL et al. Proteinase inhibitors from plants as a novel class of fungicides. Mol Plant-Microbe Interact. 1994;7(4):525-7.
Mosolov VV, Loginova MD, Fedurkina NV, Benken II. The biological significance of proteinase inhibitors in plants. Plant Sci Lett. 1976;7(2):77-80.
Ryan CA. Protease inhibitors in plants: genes for improving defenses against insects and pathogens. Annu Rev Phytopathol. 1990;28:425-49.
Woloshuk CP, Meulenhoff JS, Sela-Buurlage M, van den Elzen PJ, Cornelissen BJ. Pathogeninduced proteins with inhibitory activity toward Phytophthora infestans. Plant Cell. 1991;3(6):619-28.
Valueva TA, Revina TA, Gvozdeva EL, Gerasimova NG, Ozeretskovskaia OL. [Role of proteinase inhibitors in potato protection]. Bioorg Khim. 2003;29(5):499-504.
Valueva TA, Revina TA, Kladnitskaya GV, Mosolov VV. Kunitz-type proteinase inhibitors from intact and Phytophthora-infected potato tubers. FEBS Lett. 1998;426(1):131-4.