medigraphic.com
ISSN 1561-2988 (Impreso)

2014, Número 1

<< Anterior Siguiente >>

Rev Cubana Farm 2014; 48 (1)


Efectos de extractos de Neopetrosia rosariensis sobre mieloperoxidasa y elastasa con la utilización del modelo neutrófilos

Durán LM, Gaitán IR, Cano DL

Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 25
Paginas: 146-155
Archivo PDF: 267.31 Kb.


RESUMEN

Introducción: los neutrófilos son la primera línea de defensa, los cuales liberan su contenido granular, constituido entre otros por enzimas generadoras de especies reactivas del oxígeno como mieloperoxidasa y enzimas proteolíticas como la elastasa, que degradan elastina y colágeno.
Objetivo: evaluar la toxicidad de los extractos de la esponja marina Neopetrosia rosariensis y su acción como inhibidores de la desgranulación del neutrófilo, e inhibición de la actividad catalítica de la elastasa de neutrófilos humanos.
Métodos: se determinó la toxicidad por el método de exclusión del colorante azul de tripano. Se evaluó la desgranulación por la disminución del porcentaje de liberación de la mieloperoxidasa, y se determinó la inhibición de la actividad catalítica de la elastasa de neutrófilos humanos por la reducción de la actividad de la enzima de un sustrato específico.
Resultados: los extractos presentaron baja toxicidad a las concentraciones evaluadas, con porcentaje de viabilidad celular superior al 80 %, incluso a la concentración más alta utilizada (25 µg/mL). También presentaron actividad inhibitoria de la liberación de mieloperoxidasa, concentrándose el efecto en los extractos más polares (metanólico total y parcial) y la inhibición de la actividad de la elastasa en los de más baja polaridad (hexano y diclorometano parcial), a concentraciones de 10 y 25 µg/mL, acorde con la naturaleza lipofílica del sitio activo de la enzima.
Conclusiones: los resultados en los extractos evaluados son promisorios, teniendo en cuenta que cada muestra representa una mezcla compleja de compuestos activos entre 10 y 25 µg/mL, lo que resulta de mucho interés para continuar con su fraccionamiento como agentes potenciales para la posible terapia de enfermedades que presentan procesos inflamatorios.



REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

  1. Lungarella G, Cavarra E, Lucattelli M, Martorana PA. The dual role of neutrophil elastase in lung destruction and repair. Intern J Biochem Cell Biol. 2008;40(6-7): 1287-96.

  2. Kobayashi SD, Voyich JM, DeLeo FR. Regulation of the neutrophil-mediated inflammatory response to infection. Microbes and Infection. 2003;5(14):1337-44.

  3. Vodovotz Y, Constantine G, Rubin J, Csete M, Voit EO, An G. Mechanistic simulations of inflammation: current state and future prospects. Mathematical Biosciences. 2009;217(1):1-10.

  4. Le Y, Gong W, Tiffany HL, Tumanov A, Nedospasov S, Shen W, et al. Amyloid (beta) 42 activates a G-protein-coupled chemoattractant receptor, FPR-like-1. J Soc Neuroscience. 2001;21(2):RC123.

  5. Selvatici R, Falzarano S, Mollica A, Spisani S. Signal transduction pathways triggered by selective formylpeptide analogues in human neutrophils. Eur J Pharmacol. 2006;534(1-3):1-11.

  6. Le Y, Iribarren P, Zhou Y, Gong W, Hu J, Zhang X, et al. Silencing the formylpeptide receptor FPR by short-interfering RNA. Molecular Pharmacology. 2004;66(4):1022-8.

  7. Bartolotta S, Scuteri M, Hick A, Palermo J, Rodriguez Brasco M, Hajdu E, et al. Evaluation of genotoxic biomarkers in extracts of marine sponges from Argentinean South Sea. J Exper Marine Biol Ecol. 2009;369(2):144-7.

  8. Kernan M, Faulkner D, Parkanyi L, Clardy J, De Carvalho M, Jacobs R. Luffolide, a novel anti-inflammatory terpene from the spongeLuffariella sp. Cell Mol Life Sci. 1989;45(4):388-90.

  9. Alcaraz MJ, Paya M. Marine sponge metabolites for the control of inflammatory diseases. Curr Opin Invest Drugs. 2006;7(11):974-9.

  10. Franco LA, Macareno JL, Ocampo YC, Pájaro IB, Gaitán R. Marine sponges of the genus neopetrosia with anti-inflammatory activity. Latin Am J Pharm. 2012;31:976-83.

  11. Strober W. Trypan blue exclusion test of cell viability. Curr Protocols Immunol. 2001:A. 3B. 1-A. 3B. 2.

  12. Soto E, Limón A, Ortega A, Vega R. Características morfológicas y electrofisiológicas de las neuronas del ganglio vestibular en cultivo. Gac Méd Méx. 2002;138(1):1-13.

  13. Johansson S, Göransson U, Luijendijk T, Backlund A, Claeson P, Bohlin L. A neutrophil multitarget functional bioassay to detect anti-inflammatory natural products. J Natural Products. 2002;65(1):32-41.

  14. Edelson PJ, Cohn ZA. Peroxidase-mediated mammalian cell cytotoxicity. J Exper Med. 1973;138(1):318-23.

  15. Henson PM, Zanolari B, Schwartzman NA, Hong SR. Intracellular control of human neutrophil secretion. J Immunol. 1978;121(3):851-5.

  16. Siedle B, Gustavsson L, Johansson S, Murillo R, Castro V, Bohlin L, et al. The effect of sesquiterpene lactones on the release of human neutrophil elastase. Biochemical Pharmacol. 2003;65(5):897-903.

  17. Kanashiro A, Souza JG, Kabeya LM, Azzolini A, Lucisano-Valim YM. Elastase release by stimulated neutrophils inhibited by flavonoids: importance of the catechol group. Zeitschrift fur Naturforschung C-Journal of Biosciences. 2007;62(5-6): 357-61.

  18. Lentini A, Ternai B, Ghosh P. Synthetic inhibitors of human granulocyte elastase, Part 4. Inhibition of human granulocyte elastase and cathepsin G by nonsteroidal anti-inflammatory drugs (NSAID) s. Biochem Inter. 1987;15(6):1069.

  19. Kang K, Bae SJ, Kim WM, Lee DH, Cho U, Lee MH, et al. Molecular characteristics of the inhibition of human neutrophil elastase by nonsteroidal antiinflammatory drugs. Exper Mol Med. 2000;32(3):146.

  20. Escrig V, Ubeda A, Ferrandiz M, Darias J, Sanchez J, Alcaraz M, et al. Variabilin: a dual inhibitor of human secretory and cytosolic phospholipase A2 with antiinflammatory activity. J Pharmacol Exper Therap. 1997;282(1):123-31.

  21. Johansson S. Studies on cytotoxic and neutrophil challenging polypeptides and cardiac glycosides of plant origin. Uppsala University; 2001.

  22. Keyzers RA. The isolation of biologically active secondary metabolites from New Zealand marine organisms [[PhD Thesis]. New Zealand: Victoria University of Wellington; 2003. p. 163-7.

  23. Keyzers RA, Davies-Coleman MT. Anti-inflammatory metabolites from marine sponges. Chem Soc Rev. 2005;34(4):355-65.

  24. Hong S, Kim SH, Rhee MH, Kim AR, Jung JH, Chun T, et al. In vitro anti-inflammatory and pro-aggregative effects of a lipid compound, petrocortyne A, from marine sponges. Naunyn-Schmiedeberg's Arch Pharmacol. 2003;368(6):448-56.

  25. Shapiro S. Proteinases in chronic obstructive pulmonary disease. Biochemical Society Transact. 2002;30:98-102.




2020     |     www.medigraphic.com