Gil DL, León OS, Pérez J, González I, Milián LC, Guevara M

Idioma: Ingles.
Referencias bibliográficas: 21
Paginas: 175-183
Archivo PDF: 193.55 Kb.

RESUMEN

El desbalance del estado redox pudiera estar relacionado con diversas condiciones clínicas. Para la caracterización del estado redox en muestras humanas (plasma, suero, eritrocitos, linfocitos y orina) se emplearon metodologías analíticas para cuantificar el daño oxidativo a biomoléculas y la actividad antioxidante. Se hicieron controles de pacientes con virus de inmunodeficiencia humana (VIH), con diabetes mellitus (DM) tipo 1, con virus linfotrópico de células T humanas tipo 1, y de individuos aparentemente sanos (entre 18 y 84 años de edad). La caracterización también se aplicó a diseños de intervención. Se evidenciaron alteraciones oxidativas y significativa disminución de la capacidad antioxidante (p < 0.05) en los enfermos con respecto al grupo presumiblemente sano, relacionados en edad y género. Los estudios de intervención nutricional y suplementarios con Vimang® en 40 y 81 pacientes con VIH, mostraron beneficios significativos (p < 0.05) en el 56% y 43.9% de los casos, respectivamente. En el estudio observacional en 56 pacientes con VIH con dos combinaciones de terapia, se incrementó el daño oxidativo y disminuyó la capacidad antioxidante significativamente (p < 0.05) en el 87% de ellos, con diferencias según las combinaciones. Se efectuó un estudio observacional en pacientes con DM tipo 1 con cambio de insulina protamina neutral de Hagedorn de cerdo a insulina recombinante humana, que evidenció beneficios significativos (p < 0.05) en el 81%. Ello contribuyó no solo a la atención integral de los pacientes, sino también al conocimiento de los mecanismos moleculares involucrados en estas enfermedades.

REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)

1. Valko M, Leibfritz D, Moncol J, Cronin MT, Mazur M, Telser J. Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. Int J Biochem Cell Biol. 2007;39(1):44-84.

2. Halliwell B, Whiteman M. Measuring reactive species and oxidative damage in vivo and in cell culture: how should you do it and what do the results mean? Br J Pharmacol. 2004;142(2):231-55.

3. Block G, Dietrich M, Norkus EP, Packer L. Oxidative stress in human’s populations. In: Cutler RG, Rodriguez H, editors. Critical Reviews of oxidative stress and Aging: Advances in Basic science, Diagnostic and Interventions. New Jersey: World Scientific Publishing Inc.; 2003. p. 870-80.

4. Kregel KC, Zhang HJ. An integrated view of oxidative stress in aging: basic mechanisms, functional effects, and pathological considerations. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2007;292(1):R18-36.

5. Harman D. Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry. J Gerontol. 1956;11(3):298-300.

6. Mendoza-Núñez VM, Ruíz-Ramos M, Sánchez-Rodríguez MA, Retana-Ugalde R, Muñóz-Sánchez JL. Aging-related oxidative stress in healthy humans. Tohoku J Exp Med. 2007;213(3):261-8.

7. Peterhans E, Grob M, Burge T, Zanoni R. Virus-induced formation of reactive oxygen intermediates in phagocytic cells. Free Radic Res Commun. 1987;3(1-5):39-46.

8. Coaccioli S, Crapa G, Fantera M, Del Giorno R, Lavagna A, Standoli ML, et al. Oxidant/antioxidant status in patients with chronic HIV infection. Clin Ter. 2010; 161(1):55-8.

9. Halliwell B, Gutteridge JMC. Free Radicals in Biology and Medicine. 4th ed. Oxford: Oxford University Press; 2007.

10. Karch FE, Lasagna L. Toward the operational identification of adverse drug reactions. Clin Pharmacol Ther. 1977; 21(3):247-54.

11. FAO. CERES. Sistema automatizado para la evaluación del consumo de alimentos. Roma: FAO; 1997-2001.

12. Sedlak J, Lindsay RH. Estimation of total, protein-bound, and nonprotein sulfhydryl groups in tissue with Ellman’s reagent. Anal Biochem. 1968;25(1):192-205.

13. Erdelmeier I, Gerard-Monnier D, Yadan JC, Chaudiere J. Reactions of N-methyl-2-phenylindole with malondialdehyde and 4-hydroxyalkenals. Mechanistic aspects of the colorimetric assay of lipid peroxidation. Chem Res Toxicol. 1998;11(10):1184-94.

14. Erel O. A new automated colorimetric method for measuring total oxidant status. Clin Biochem. 2005;38(12):1103-11.

15. Aebi H. Catalase. In Methods of enzymatic analysis. Bergmeyer HU, editor. Weinheim: Verlag Chemie; 1974. p. 673-8.

16. Witko-Sarsat V, Friedlander M, Nguyen Khoa T, Capeillere-Blandin C, Nguyen AT, Canteloup S, et al. Advanced oxidation protein products as novel mediators of inflammation and monocyte activation in chronic renal failure. J Immunol. 1998;161(5):2524-32.

17. Burton K. Determination of DNA concentration with diphenylamine. Methods Enzymol. 1968;12B:163-6.

18. Santini SA, Marra G, Giardina B, Cotroneo P, Mordente A, Martorana GE, et al. Defective plasma antioxidant defenses and enhanced susceptibility to lipid peroxidation in uncomplicated IDDM. Diabetes. 1997;46(11):1853-8.

19. Atalay M, Bilginoglu A, Kokkola T, Oksala N, Turan B. Treatments with sodium selenate or doxycycline offset diabetes-induced perturbations of thioredoxin-1 levels and antioxidant capacity. Mol Cell Biochem. 2011;351(1-2):125-31.

20. Pérez-Matute P, Zulet MA, Martínez JA. Reactive species and diabetes: counteracting oxidative stress to improve health. Curr Opin Pharmacol. 2009;9(6):771-9.

21. Kurane I, Takasaki T. Dengue fever and dengue haemorrhagic fever: challenges of controlling an enemy still at large. Rev Med Virol. 2001;11(5):301-11.