2007, Número 3
<< Anterior Siguiente >>
Rev Educ Bioquimica 2007; 26 (3)
Expresión de ácido siálico y de la β-Galactósido-α-2, 6-Sialiltransferasa en cáncer
López MD, Vallejo V
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 24
Paginas: 93-98
Archivo PDF: 47.25 Kb.
RESUMEN
Las modificaciones en la glicosilación celular son cambios fenotípicos comunes en el cáncer. Los cambios en la sialilación de las células malignas se han relacionado con el grado, la invasión y las metástasis, dando en consecuencia un pronóstico de vida pobre. En el cáncer se ha reportado el incremento en la α-2,6-sialilación de los glicoconjugados de la membrana celular como parte del fenotipo maligno. El incremento del ácido siálico en enlace α-2,6 es consecuencia de un aumento en la expresión de la sialiltransferasa ST6Gal I, enzima que transfiere el ácido siálico en enlace α-2,6-glicoproteínas. La expresión de la ST6Gal I está regulada principalmente a nivel transcripcional. La intención de esta publicación es revisar la información disponible acerca del incremento en la transcripción de la ST6Gal I en el cáncer y las consecuencias funcionales en la sialilación de los glicoconjugados de la superficie de las células malignas.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Travig C, Schauer R (1998) Structure, function and metabolism of sialic acids. Cell Mol Life Sci 54:1330-1349.
Harduin-Lepers A, Vallejo-Ruiz V, Krzewinski-Recchi MA, Samyn-Petit B, Julien S, Delannoy P (2001) The human sialyltransferases family. Biochemie 83:727-737.
Haltiwanger RS (2002) Regulation of signal transduction pathways in development by glycosylation. Curr Op Struct Biol 12:593-598.
Lowe JB (1999) Structures common to different types of glycans. En: Essentials of glycobiology, Chapter 16. Col Spring Harbor Laboratory Press. New York. 211-252.
Travig C, Schauer R (1998) Structure, function and metabolism of sialic acids. Cell Mol Life Sci 54:1330-1349.
Harduin-Lepers A, Vallejo-Ruiz V, Krzewinski-Recchi MA, Samyn-Petit B, Julien S, Delannoy P (2001) The human sialyltransferases family. Biochemie 83:727-737.
Haltiwanger RS (2002) Regulation of signal transduction pathways in development by glycosylation. Curr Op Struct Biol 12:593-598.
Lowe JB (1999) Structures common to different types of glycans. En: Essentials of glycobiology, Chapter 16. Col Spring Harbor Laboratory Press. New York. 211-252.
Dall'Olio F, Chiricolo M (2001) Sialyltransferases in cancer. Glycoconj J 18:841-850.
Dall'Olio F (2000) The sialyl-alpha2,6-lactosaminylstructure: biosynthesis and functional role. Glycoconj J 17:669-676.
Kannagi R (2002) Regulatory roles of carbohydrate ligands for selectins in the homing of lymphocytes. Curr Op Struct Biol 12:599-608.
Leffler H (2001) Galectins structure and function. Results Probl Cell Differ 33:57-83.
Hennet T, Chui D, Paulson JC, Marth JD (1998) Immune regulation by the ST6Gal sialyltransferase. Proc Natl Acad Sci 95:4504-4509.
Dall'Olio F, Malagolini N, Di Stefano G, Minni F, Marrano D, Serafini Cessi F (1989) Increased CMPNeuAc: Gal 1,4 GlcNac-R 2,6-sialyltransferase activity in human colorectal cancer tissues. Int J Cancer 44:434-439.
Gessner P, Riedl S, Quentmaier A, Kemmner W (1993) Enhanced activity of CMP-NeuAc:Gal beta 1-4GlcNAc:alpha 2,6-sialyltransferase in metastasizing human colorectal tumor tissue and serum of tumor patients. Cancer Lett 75:143-149.
Dall'Olio F, Chiricolo M, D'Errico A, Gruppioni E, Altimari A, Fiorentino M, Grigioni WF (2004) Expression of beta-galactoside alpha2,6 sialyltransferase and of alpha2,6-sialylated glycoconjugates in normal human liver, hepatocarcinoma, and cirrhosis. Glycobiology 14:39-49.
Recchi MA, Hebbar M, Hornez L, Harduin-Lepers A, Peyrat JP, Delannoy P (1998) Multiplex reverse transcription polymerase chain reaction assessment of sialyltransferase expression in human breast cancer. Cancer Res 58:4066-4070.
Wang PH, Lee WL, Lee YR, Juang CM, Chen YJ, Chao HT, Tsai YC, Yuan CC (2003) Enhanced expression of alpha 2,6-sialyltransferase ST6Gal I in cervical squamous cell carcinoma. Gynecol Oncol 89:395-401.
Lin S, Kemmner W, Grigull S, Schlag PM (2002) Cell surface alpha 2,6 sialylation affects adhesion of breast carcinoma cells. Exp Cell Res 276:101-110.
Chiricolo M, Malagolini N, Bonfiglioli S, Dall'Olio F (2006) Phenotypic changes induced by expression of beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase I in the human colon cancer cell line SW948. Glycobiology 16:146-54.
Wen DX, Svensson EC, Paulson JC (1992) Tissue-specific alternative splicing of the beta-galactoside alpha 2,6-sialyltransferase J Biol Chem 267:2512-2518.
Lo NW, Lau JT (1996) Transcription of the beta-galactoside alpha 2,6-sialyltransferase gene in B lymphocytes is directed by a separate and distinct promoter. Glycobiology 6:271-279.
Aas-Eng DA, Asheim HC, Deggerdal A, Smeland E, Funderud S (1995) Characterization of a promoter region supporting transcription of a novel human betagalactoside alpha-2,6-sialyltransferase transcript in HepG2 cells. Biochim Biophys Acta 1261:166-9.
Xu L, Kurusu Y, Takizawa K, Tanaka J, Matsumoto K, Taniguchi A (2003) Transcriptional regulation of human beta-galactoside alpha2,6-sialyltransferase (hST6Gal I) gene in colon adenocarcinoma cell line. Biochem Biophys Res Commun 307:1070-1074.