2009, Número 3
<< Anterior Siguiente >>
Rev Educ Bioquimica 2009; 28 (3)
Reducción bacteriana de cromo hexavalente: Mecanismos y aplicaciones
Ramírez-Díaz MI, Riveros-Rosas H, Campos-García J, Cervantes C
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 16
Paginas: 73-79
Archivo PDF: 290.89 Kb.
RESUMEN
El amplio uso industrial de los derivados del cromo, un
metal pesado, ha ocasionado que estos compuestos sean
considerados como serios contaminantes ambientales. En
la naturaleza, el cromo se encuentra principalmente en
dos estados de oxidación: la forma trivalente Cr (III), que
es relativamente inocua, y la forma hexavalente Cr (VI),
considerada una especie tóxica. El Cr (III) a nivel
extracelular es relativamente inocuo debido a su
insolubilidad. En contraste, en el interior de la célula el
Cr (III) es altamente tóxico debido a su capacidad para
unirse al DNA y a las proteínas. El Cr (VI) usualmente se
encuentra como iones cromato (CrO
4
2-) o dicromato
(Cr
2O
7
2-), los cuales atraviesan fácilmente las membrana
plasmática al ser capturados erróneamente por el sistema
de transporte de sulfato. En el ambiente, el Cr (VI) puede
ser reducido a Cr (III), ya sea de manera abiótica o
mediante enzimas llamadas cromato reductasas. El estudio
de estas enzimas ha adquirido gran interés por su posible
uso en la biorremediación de la contaminación por
cromato.Varias cromato reductasas han sido identificadas
en diversas especies bacterianas. La cromato reductasa
mejor caracterizada es la enzima ChrR de la bacteria gram
negativa
Pseudomonas putida, que pertenece a la familia
de flavoproteínas reductasas dependientes de NAD(P)H.
Esta familia actualmente posee 243 proteínas homólogas
a ChrR que unen al cofactor FMN y que se encuentran
ampliamente distribuidas en los tres dominios de la vida.
En este trabajo se resumen las propiedades de los sistemas
bacterianos de reducción de Cr (VI) como un mecanismo
empleado por losmicroorganismos para contrarrestar los
efectos tóxicos del cromo y sus derivados.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Cervantes C, Moreno R (1999) Contaminación ambiental por metales pesados. A.G.T. Editor, S. A. México. p. 157.
RileyRG, Zachara JM,Wobber FJ (1992) Chemical contaminants on DOE lands and selection of contaminant mixtures for subsurface science research. Report DOE/ ER-0547T. US Department of Energy,Washington, DC
ZayedA, TerryN (2003) Chromiumin the environment: factors affecting biological remediation. Plant Soil 249: 139-156.
Cervantes C, Campos-García J, Devars S, Gutiérrez-Corona F, Loza-Tavera H, Torres-Guzmán JC, Moreno- Sánchez R (2001) Interactions of chromium with microorganisms and plants. FEMS Microbiol. Rev. 25: 335-347.
Cervantes C, Campos-Garcia J (2007) Reduction and efflux of chromate by bacteria. In: Molecular Microbiology of HeavyMetals, Springer-Verlag, Berlin. p. 407- 420.
Luo H, Lu Y, Shi X, Mao Y, Dalal, NS (1996) Chromium (IV)-mediated Fenton-like reaction causes DNA damage: Implication to genotoxicity of chromate. Ann. Clin. Lab. Sci. 26: 185-191.
De Flora S. 2000 Treshold mechanisms and site specificity in chromium (VI) carcinogenesis. Carcinogenesis 21: 533-541.
Ramírez-Díaz MI, Díaz-Pérez C, Vargas E, Riveros- Rosas E Campos-García J, Cervantes C (2008) Mechanisms of bacterial resistance to chromium compounds. Biometals 21: 321-32.
IshibashiY, Cervantes C, Silver S (1990) Chromiumreduction in Pseudomonas putida. Appl. Environ. Microbiol. 56: 2268-2270.
Park CH, Keyhan M, Wielinga B, Fendorf S, Matin A (2000) Purification to homogeneity and characterization of a novel Pseudomonas putida chromate reductase. Appl. Environ. Microbiol. 66: 1788-1795.
Ackerley DF, Gonzalez CF, Park CH, Blake R, Keyhan M, Matin A (2004) Chromate-reducing properties of soluble flavoproteins fromPseudomonas putida and Escherichia coli.Appl. Environ.Microbiol. 70: 873-882.
González CF, Ackerley DF, Lynch SV, Matin A (2005) ChrR, a soluble quinone reductase of Pseudomonas putida that defends against H2O2. J. Biol. Chem. 280: 22590-22595.
Sparla F, Tedeschi G, Pupillo P, Trost P (1999) Cloning and heterologous expression of NAD(P)H:quinone reductase of Arabidopsis thaliana, a functional homologue of animal DT_diaphorase. FEBS Lett. 463: 382-386.
Riveros-Rosas H, Julián-Sánchez A, Villalobos-Molina R, Pardo JP, Piña E (2003) Diversity, taxonomy and evolution ofmedium-chain dehydrogenase/reductase superfamily. Eur. J. Biochem. 270: 3309-3334.
Suzuki Y, Yoda T, Ruhul A, Sugiura W (2001) Molecular cloning and characterization of the gene coding for azoreductase fromBacillus sp. OY1-2 isolated fromsoil. J. Biol. Chem. 276: 9059-9065.
Liger D, Graille M, Zhou CZ, Leulliot N, Quevillon- Cheruel S, Blondeau K, Janin J, Van Tilbeurgh H (2004) Crystal structure and functional characterization of yeast YLR011wp, an enzyme with NAD(P)H-FMN and ferric iron reductase activities. J. Biol. Chem. 279: 34890- 34897.