2015, Número 1
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Rev Esp Cienc Salud 2015; 18 (1)
Importancia de las proteínas de almacenamiento en cereales (prolaminas)
Hernández-Espinosa N, Reyes-Reyes M, González-Jiménez FE, Núñez-Bretón LC, Cooper-Bribiesca BL
Idioma: Español
Referencias bibliográficas: 28
Paginas: 3-7
Archivo PDF: 385.77 Kb.
RESUMEN
Las prolaminas son proteínas de almacenamiento presentes en el endospermo de algunos cereales,
ricas en los aminoácidos (AA) prolina y glutamina. Actualmente las prolaminas han sido estudiadas por
diversos grupos de investigación debido a sus propiedades funcionales, principalmente la extensibilidad
y la elasticidad, además por su relación con la patología gastrointestinal crónica denominada
Enfermedad Celíaca (EC). Estas proteínas se caracterizan por tener un dominio globular α-hélice
con 6-8 residuos de cisteína y 3-4 puentes disulfuro, siendo altamente solubles en etanol (40-70%). Se
clasifican en tres clases: prolaminas ricas en azufre (α, β, γ gliadinas), prolaminas pobres en azufre (ω
gliadina) y prolaminas de alto peso molecular y de acuerdo al cereal del cual se extraen reciben su
nombre: secalina (centeno), hordeína (cebada), avenina (avena), zeína (maíz), orzeína (arroz), kafirina
(sorgo) y gliadina (trigo). Estas proteínas (excepto avenina) están involucradas con la EC, recientemente
se ha encontrado relación con el péptido α-gliadina compuesto por 33 AA (33-mer) el cual se cree
que es responsable de esta enteropatía. El objetivo de esta revisión es dar a conocer la importancia
y las características de las prolaminas presentes en algunos cereales los cuales representan una parte
fundamental en la alimentación a nivel mundial.
REFERENCIAS (EN ESTE ARTÍCULO)
Shewry PR, Bradberry D, Franklin J, White RP. The chromosomal locations and linkage relationships of the structural genes for the prolamin storage proteins (secalins) of rye. Theor Appl Genet 1984, 69: 63-69.
Owusu-Apenten R. Food Protein Analysis: Quantitative effects on processing. Food Sci Tech 2002, 118: 488.
Shewry P, Halford N. Cereal seed storage proteins: structures, properties and role in grain utilization. J Exp Botany 2002, 53: 947-958.
Wieser H. Chemistry of gluten proteins. Food Microbiol 2007, 24: 115-119.
Naeem H, Paulon D, Irmak S, MacRitchie F. Developmental and environmental effects on the assembly of glutenin polymers and the impact on grain quality of wheat. J Cereal Sci 2012, 56: 51-57.
Thewissen BG, Celus I, Brijis K, Delcour JA. Foaming properties of wheat gliadin. J Agric Food Chem 2011, 59: 1370-1375.
Shewry PR, Parmar S, Miflin BJ. The extraction, separation and polymorphism of the prolamin storage proteins (secalins) of rye. Cereal Chem 1983, 60: 1-6.
Qi Jun-Cang, Chen Jin-Xin, Zhang Guo-Ping. Protein and hordein fraction content in barley seeds as affected by sowing date and their relations to malting quality. J Zhejiang Univ Sci B 2005, 6(11): 1069-1075.
Howard KA, Gayler KR, Eagles HA, Halloran GM. The relationship between D hordein and malting quality in barley. J Cereal Sci 1996, 24: 47-53.
Shewry P. and Tatham AS. The prolamin storage proteins of cereal seeds: structure and evolution. J Biochem 1990, 267: 1-12.
Thompson T. Wheat starrch, gliadin, and the gluten-free diet. J Am Diet Assoc 2001, 1456-1459.
Londono DM, Van’t Westende WP, Goryunova S, Salentijn EM, Van den Broeck HC, Van der Meer IM, Visser RG, Gilissenal LJ, Smulders MJ. Avenin diversity analysis of the genus Avena (oat). Relevance for people with celiac disease. J Cereal Sci 2013, 58: 170-177.
Shewry PR. Avenins: The prolamins of oats. Shewry PR, Casey R, editors. In: Seed proteins. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1999: 79-92.
Wilson MC. Proteins of the kernel. Watson, SA and Ramstad, PT (eds). In: Corn: Chemistry and Technology. Saint Paul, MN: American Association of Cereal Chemist, 1987: 273-277.
Coleman CE, Larkins BA.1999. The prolamins of maize. Shewry PR, Casey R (eds). In: Seed proteins. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1999: 109-139.
Thompson GA, Larkins BA. Structural elements regulating zein gene expression. BioEssays 1998, 10: 108-113.
Mandac BE, Juliano BO. Properties of prolamin and developing rice grain. Phytochem 1978, 17: 611-614.
Mitsukawa N, Tanaka K. Rice endosperm proteins and their accumulation signals. 1991; 503-511. In: Rice Genetics II: Proceedings of the Second International Rice Genetics Symposium. Philippines: International Rive Research Institute, 1990. Available from: URL: https://irri.org/
Mazhar H, Chandrashekar A, Shetty HS. Isolation and immunochemical characterization of the alcohol-extractable proteins (kafirins) of Sorghum bicolor (L.) Moench. J Cereal Sci 1993, 17: 83-93.
Watterson JJ, Shull JM, Kirleis AW. Quantitation of α-, band γ-kafirins in vitreous and opaque endosperm of Sorghum bicolor. Cereal Chem 1993, 70: 452-457.
Shull JM, Watterson JJ, Kirleis AW. Proposed nomenclature for the alcohol-soluble proteins (kafirins) of Sorghum bicolor (L. Moench) based on molecular weight, solubility and structure. J Agric Food Chem 1991, 39: 83-87.
Belton PS, Delgadillo I, Halford NG, Shewry PR. Kafirin structure and functionality. J Cereal Sci 2006, 44: 272-286.
Crowe SE. Celiac Disease. DeLegge MH editor. In: Clinical Gastroenterology: Nutrition and Gastrointestinal Disease. New Jersey: Human Press Inc., 2008: 123-147.
Tatham AS, Shewry PR. The S-poor prolamins of wheat, barley and rice. Mini Review. J Cereal Sci 1995, 22: 1-16.
Parada A, Araya M. El gluten. Su historia y efectos en la enfermedad celíaca. Rev Med Chile 2010, 138: 1319-1325.
Shan L, Molberg O, Parrot I, Hausch F, Filiz F, Gray G, Sollid L, Khosla C. Structural basis for gluten intolerance in celiac sprue. Sci 2002, 297: 2275-2279.
Cinova J, De Palma G, Stepankova R, Kofronova O, Kverka M, Sanz Y, Tuckova L. Role of intestinal bacteria in gliadin-induced changes in intestinal mucosa: study in germ-free rats. PLoS ONE, 2011, 6(1): el6169.
FAO/WHO. Codex Alimentarius Standard. Standard for Foods for Special Dietary Use for Persons Intolerant to Gluten. Codex Stan-118- 1981. Revised 2008. Available from: URL: https://www.ccnfsdu.de